| 中文摘要 | 第1-9页 |
| ABSTRACT | 第9-11页 |
| 第一章 综述 | 第11-22页 |
| 1 AMPARs与PICK1 | 第11-12页 |
| 2 PICK1蛋白结构 | 第12-13页 |
| 3.PDZ结构域:与GluR2的C末端的结合调节AMPAR的循环 | 第13-15页 |
| 4 BAR结构域:与膜的结合调控AMPAR的循环 | 第15-18页 |
| 5 酸性区域:与钙离子的结合调节AMPAR的循环 | 第18-19页 |
| 参考文献 | 第19-22页 |
| 第二章 蛋白的表达及纯化 | 第22-29页 |
| 1 前言 | 第22页 |
| 2 材料 | 第22-24页 |
| ·主要仪器 | 第22-23页 |
| ·主要试剂 | 第23页 |
| ·菌株、质粒和免疫分析试剂 | 第23-24页 |
| 3 方法 | 第24-25页 |
| ·融合蛋白MBP-BARC的表达与纯化 | 第24页 |
| ·ProScission Protease(PPase)的表达及纯化 | 第24页 |
| ·MBP-BARC酶切及分离纯化条件的优化 | 第24-25页 |
| ·Western blot分析 | 第25页 |
| 4 结果 | 第25-26页 |
| ·MBP-BARC的表达纯化及Western blot鉴定 | 第25页 |
| ·MBP-BARC的酶切,分离纯化及Western blot鉴定 | 第25-26页 |
| 5 讨论 | 第26-28页 |
| 参考文献 | 第28-29页 |
| 第三章 C端酸性区域的金属离子结合特性 | 第29-42页 |
| 1 前言 | 第29页 |
| 2 材料和仪器 | 第29-30页 |
| ·材料 | 第29页 |
| ·仪器 | 第29-30页 |
| 3 方法 | 第30-31页 |
| ·蛋白样品的处理 | 第30页 |
| ·荧光光谱分析法 | 第30页 |
| ·酶联免疫吸附法(ELISA) | 第30-31页 |
| ·蛋白质-脂类覆盖法(PLO) | 第31页 |
| 4 结果 | 第31-39页 |
| ·钙族不同离子(Ca~(2+)、Mg~(2+)、Sr~(2+)、Ba~(2+))结合BARC蛋白荧光光谱 | 第31-32页 |
| ·Ca~(2+)结合在BARC蛋白的C端酸性区域 | 第32-33页 |
| ·C端酸性区域对BAR结构域性质的影响 | 第33-35页 |
| ·Ca~(2+)与C端酸性区域的结合对BAR结构域性质的影响 | 第35-39页 |
| 5 讨论 | 第39-41页 |
| 参考文献 | 第41-42页 |
| 附录一 | 第42-43页 |
| 致谢 | 第43-44页 |
