面向蛋白质化学合成与修饰的新方法：用于蛋白质N端修饰的新型PLP衍生物
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-8页 |
| 第1章 绪论 | 第8-37页 |
| ·蛋白质与生命过程 | 第8-9页 |
| ·蛋白质生物表达技术 | 第9-11页 |
| ·重组DNA 技术 | 第9-11页 |
| ·蛋白质化学全合成技术 | 第11-18页 |
| ·液相多肽合成 | 第11-12页 |
| ·固相多肽合成 | 第12-15页 |
| ·官能团的保护 | 第12-14页 |
| ·肽键的形成 | 第14页 |
| ·固相多肽合成(SPPS) | 第14-15页 |
| ·多肽片段连接方法 | 第15-18页 |
| ·蛋白质选择性修饰技术 | 第18-37页 |
| ·生物修饰方法 | 第19-27页 |
| ·翻译后修饰酶催化的蛋白质标记 | 第20-22页 |
| ·以酶自修饰媒介的蛋白质标记 | 第22-25页 |
| ·有涡旋臂的蛋白质翻译后修饰 | 第25-27页 |
| ·化学修饰方法 | 第27-37页 |
| ·化学转化产生蛋白质共价修饰 | 第28页 |
| ·位点专一性修饰策略 | 第28-32页 |
| ·基于有机金属催化的共价修饰 | 第32-33页 |
| ·光化学诱导的生物连接 | 第33-35页 |
| ·蛋白质交叉耦合 | 第35页 |
| ·专一性修饰蛋白质N 或C 端 | 第35-37页 |
| 第2章 PLP 衍生物用于蛋白质N 端选择性修饰 | 第37-46页 |
| ·PLP 及其衍生物的特性 | 第38-39页 |
| ·分子设计与合成 | 第39-40页 |
| ·分子设计 | 第39页 |
| ·分子合成 | 第39-40页 |
| ·改进与重新设计 | 第40页 |
| ·固相多肽合成以及分离纯化 | 第40-42页 |
| ·转氨化测试及结果分析 | 第42-45页 |
| ·与PLP 转氨化对比 | 第42页 |
| ·底物扩展 | 第42-43页 |
| ·金属及咪唑催化 | 第43-45页 |
| ·金属筛选 | 第43页 |
| ·咪唑催化 | 第43-44页 |
| ·金属、咪唑共催化 | 第44-45页 |
| ·小结 | 第45-46页 |
| 第3章 蛋白 N 端选择性修饰的应用展望 | 第46-51页 |
| ·小分子靶标识别 | 第46页 |
| ·多功能探针 | 第46-48页 |
| ·蛋白质药物的PEG 化 | 第48页 |
| ·蛋白质微排列 | 第48-49页 |
| ·其它运用 | 第49页 |
| ·小结 | 第49-51页 |
| 第4章 总结 | 第51-52页 |
| 实验部分 | 第52-74页 |
| 参考文献 | 第74-83页 |
| 致谢 | 第83-84页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的研究成果 | 第84页 |
