| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第1章 绪论 | 第11-16页 |
| 1.1 前言 | 第11-15页 |
| 1.1.1 MDM2蛋白的结构 | 第12页 |
| 1.1.2 MDM2的生物学功能 | 第12-13页 |
| 1.1.3 MDM2与p53的关系 | 第13页 |
| 1.1.4 MDM2与p53相互作用机制 | 第13-14页 |
| 1.1.5 MDM2与p53的相互作用模式 | 第14页 |
| 1.1.6 MDM2拮抗剂的研发 | 第14-15页 |
| 1.2 技术路线 | 第15-16页 |
| 第2章 MDM2的锌指结构域的构建及蛋白纯化 | 第16-47页 |
| 2.1 实验仪器与材料 | 第16-18页 |
| 2.1.1 实验仪器及设备 | 第16-18页 |
| 2.1.2 试剂及材料 | 第18页 |
| 2.2 常用试剂配置 | 第18-20页 |
| 2.3 实验方法 | 第20-27页 |
| 2.3.1 基因克隆 | 第20-24页 |
| 2.3.2 诱导表达及蛋白纯化 | 第24-27页 |
| 2.4 结果和讨论 | 第27-45页 |
| 2.4.1 锌指结构域基因克隆 | 第27-29页 |
| 2.4.2 锌指蛋白的诱导表达 | 第29-30页 |
| 2.4.3 锌指融合蛋白的纯化 | 第30-45页 |
| 2.5 讨论 | 第45-46页 |
| 2.6 本章小结 | 第46-47页 |
| 第3章 MDM2的中央结构域的原核基因表达及蛋白纯化 | 第47-62页 |
| 3.1 概述 | 第47页 |
| 3.2 实验仪器与试剂 | 第47页 |
| 3.2.1 实验仪器及试剂配制 | 第47页 |
| 3.3 实验方法 | 第47-49页 |
| 3.3.1 基因克隆 | 第47-49页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第49-60页 |
| 3.4.1 基因克隆与质粒构建 | 第49-54页 |
| 3.4.2 蛋白纯化 | 第54-60页 |
| 3.5 讨论 | 第60-61页 |
| 3.6 本章小结 | 第61-62页 |
| 第4章 MDM2的N端结构域的研究 | 第62-69页 |
| 4.1 实验方法 | 第62-65页 |
| 4.1.1 基因克隆 | 第62-65页 |
| 4.2 实验结果 | 第65-67页 |
| 4.3 讨论 | 第67-68页 |
| 4.4 本章小结 | 第68-69页 |
| 第5章 ULP1蛋白酶的制备 | 第69-77页 |
| 5.1 ULP1概述 | 第69-70页 |
| 5.2 课题设计与结果 | 第70-75页 |
| 5.3 讨论 | 第75页 |
| 5.4 本章小结 | 第75-77页 |
| 第6章 总结与展望 | 第77-79页 |
| 6.1 总结 | 第77页 |
| 6.1.1 MDM2的锌指结构域、中央结构域及N端结构域的研究 | 第77页 |
| 6.1.2 ULP1蛋白酶的纯化 | 第77页 |
| 6.2 展望 | 第77-79页 |
| REFERENCES | 第79-85页 |
| 致谢 | 第85-86页 |
| 附录 | 第86-88页 |