生物大分子NMR光谱的量子化学计算以及金属蛋白力场的开发和应用
| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 目录 | 第10-12页 |
| 第一章 综述 | 第12-18页 |
| ·NMR光谱的量子化学计算 | 第12-14页 |
| ·金属离子力场的开发和应用 | 第14-17页 |
| ·本文结构 | 第17-18页 |
| 第二章 生物大分子NMR化学位移的计算 | 第18-58页 |
| ·绪论 | 第18-20页 |
| ·化学位移 | 第20-28页 |
| ·化学位移的计算理论 | 第22-24页 |
| ·AF-QM/MM方法 | 第24-28页 |
| ·隐式溶剂效应对蛋白化学位移的影响 | 第28-35页 |
| ·显式溶剂的考虑以及主链H原子化学位移的计算 | 第35-50页 |
| ·显式溶剂的引进 | 第36-37页 |
| ·显式溶剂对蛋白~1H原子化学位移的影响 | 第37-38页 |
| ·氢键的协同效应 | 第38-39页 |
| ·泛函以及基组对蛋白~1HN原子化学位移的影响 | 第39-43页 |
| ·蛋白的局域结构对~1HN原子化学位移的影响 | 第43-45页 |
| ·系综平均对~1HN化学位移计算的影响 | 第45-48页 |
| ·AF-QM/MM方法跟经验方法的比较 | 第48-50页 |
| ·AF-QM/MM方法的应用 | 第50-56页 |
| ·二级和三级结构归属 | 第50-51页 |
| ·根据化学位移对蛋白质结构进行优化 | 第51-56页 |
| ·小节 | 第56-58页 |
| 第三章 金属离子分子力学力场的开发和应用 | 第58-94页 |
| ·引言 | 第58-60页 |
| ·理论和方法 | 第60-71页 |
| ·半浮动电荷模型 | 第60-64页 |
| ·锌离子与其配位原子的电荷转移 | 第64-67页 |
| ·范德华相互作用 | 第67页 |
| ·“电荷转移能” | 第67-69页 |
| ·测试体系的选取 | 第69-71页 |
| ·结果和讨论 | 第71-91页 |
| ·锌离子在水溶液中的动力学 | 第71-73页 |
| ·采用QPCT力场模拟锌指蛋白 | 第73-78页 |
| ·蛋白的局域环境对锌离子配位区域的影响 | 第78-81页 |
| ·含锌蛋白的结构优化 | 第81-85页 |
| ·金属蛋白-抑制剂结合自由能的计算 | 第85-91页 |
| ·小节 | 第91-94页 |
| 第四章 总结和展望 | 第94-96页 |
| ·本论文的意义和创新之处 | 第94页 |
| ·生物大分子NMR光谱的全量化计算 | 第94页 |
| ·发展针对金属离子的包含极化和电荷转移效应的力场 | 第94页 |
| ·未来和展望 | 第94-96页 |
| 参考文献 | 第96-107页 |
| 博士期间发表论文 | 第107-108页 |
| 致谢 | 第108-109页 |
