| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-42页 |
| 第一节 NO信号转导的重要意义 | 第10-15页 |
| ·NO-sGC-cGMP通路 | 第10-11页 |
| ·NO的生物介成 | 第11-12页 |
| ·sGC介导的NO信号转导机制 | 第12-13页 |
| ·NO-sGC-cGMP信号转导与递质释放 | 第13-15页 |
| 第二节 可溶性鸟苷酸环化酶(sGC)研究进展 | 第15-30页 |
| ·sGC的分布 | 第15-17页 |
| ·sGC的结构 | 第17-21页 |
| ·sGC与化学小分子的相互作用 | 第21-29页 |
| ·sGC α2亚基相关研究 | 第29-30页 |
| 第三节 本论文研究的目标和主要研究内容 | 第30-31页 |
| ·研究的主要目标 | 第30页 |
| ·研究内容 | 第30-31页 |
| 参考文献 | 第31-42页 |
| 第二章 人源性hsGC α2β1相关蛋白的基因克隆、蛋白表达与纯化 | 第42-90页 |
| 引言 | 第42-44页 |
| 第一节 hsGC α2β1血红素结构域相关蛋白的基因克隆、蛋白表达与纯化 | 第44-74页 |
| ·实验材料 | 第44-45页 |
| ·实验内容 | 第45-58页 |
| ·实验结果与讨论 | 第58-74页 |
| 第二节 hsGC α2β1中间结构域相关蛋白的基因克隆、蛋白表达与纯化 | 第74-81页 |
| ·实验材料 | 第74页 |
| ·实验内容 | 第74-77页 |
| ·实验结果与讨论 | 第77-81页 |
| 第三节 hsGC α2催化结构域及全长的基因克隆、蛋白表达与纯化 | 第81-86页 |
| ·实验材料 | 第81页 |
| ·实验内容 | 第81-83页 |
| ·实验结果与讨论 | 第83-86页 |
| 小结 | 第86-87页 |
| 参考文献 | 第87-90页 |
| 第三章 hsGC α2β1血红素结构域相关蛋白的结构表征和性质研究 | 第90-131页 |
| 引言 | 第90-91页 |
| 第一节 hsGC α2β1血红素结构域相关蛋白金属中心结构表征 | 第91-102页 |
| ·实验材料 | 第91页 |
| ·实验原理 | 第91-92页 |
| ·实验内容 | 第92-94页 |
| ·实验结果与讨论 | 第94-102页 |
| 第二节 hsGC α2β1血红素结构域相关蛋白与NO/CO相互作用研究 | 第102-112页 |
| ·实验材料 | 第102页 |
| ·实验原理 | 第102-104页 |
| ·实验内容 | 第104-105页 |
| ·实验结果与讨论 | 第105-112页 |
| 第三节 hsGC α2β1血红素辅基与相关蛋白的相互作用研究 | 第112-117页 |
| ·实验材料 | 第112页 |
| ·实验原理 | 第112-113页 |
| ·实验内容 | 第113-114页 |
| ·实验结果与讨论 | 第114-117页 |
| 第四节 hsGC α2β1血红素结构域相关蛋白二级结构研究 | 第117-125页 |
| ·实验材料 | 第117页 |
| ·实验原理 | 第117-118页 |
| ·实验内容 | 第118-119页 |
| ·实验结果与讨论 | 第119-125页 |
| 小结 | 第125-127页 |
| 参考文献 | 第127-131页 |
| 工作总结和展望 | 第131-133页 |
| 工作总结 | 第131-132页 |
| 工作展望 | 第132-133页 |
| 附录 | 第133-155页 |
| 攻读硕士学位期间已发表和完成的论文 | 第155-156页 |
| 致谢 | 第156-157页 |
