摘要 | 第1-4页 |
ABSTRACT | 第4-7页 |
第一章 绪论 | 第7-14页 |
·酶固定化方法 | 第7-8页 |
·吸附法 | 第7页 |
·交联法 | 第7-8页 |
·包埋法 | 第8页 |
·共价结合法 | 第8页 |
·热处理法 | 第8页 |
·固定化酶载体的研究 | 第8-10页 |
·载体的种类 | 第8-9页 |
·有机聚合物载体 | 第9-10页 |
·蛋白质的荧光光谱分析法 | 第10-13页 |
·荧光光谱法简介 | 第10-11页 |
·荧光淬灭法 | 第11页 |
·荧光敏化 | 第11页 |
·给受体之间的能量转移 | 第11-12页 |
·结合过程中的热力学参数 | 第12页 |
·同步荧光技术 | 第12页 |
·荧光光谱的应用现状 | 第12-13页 |
·α-淀粉酶固定化的研究进展 | 第13页 |
·本论文研究的主要内容 | 第13-14页 |
·有机聚合物作固定化载体的不足之处 | 第13页 |
·研究内容 | 第13-14页 |
第二章 PS-TEPA 和PS-G-PEG_(600)树脂的合成 | 第14-22页 |
·实验材料及仪器 | 第14页 |
·实验方法与步骤 | 第14-16页 |
·聚苯乙烯树脂的预处理 | 第14-15页 |
·氯乙酰化聚苯乙烯树脂的合成 | 第15页 |
·树脂增重的计算 | 第15页 |
·聚苯乙烯-四乙烯五胺树脂(PS-TEPA)的合成 | 第15页 |
·聚苯乙烯-g-聚乙二醇_(600) 树脂(PS-g-PEG_(600))的合成 | 第15页 |
·元素分析 | 第15-16页 |
·红外光谱分析 | 第16页 |
·结果与讨论 | 第16-21页 |
·红外光谱图 | 第16页 |
·PS-TEPA 树脂合成条件的选择 | 第16-19页 |
·PS-g-PEG_(600) 树脂合成条件的选择 | 第19-21页 |
·小结 | 第21-22页 |
第三章 PS-TEPA 和PS-G-PEG_(600)树脂固载α-淀粉酶 | 第22-33页 |
·实验材料及仪器 | 第22页 |
·实验方法与步骤 | 第22-24页 |
·α-淀粉酶酶活的测定 | 第22页 |
·蛋白质含量的测定 | 第22-23页 |
·α-淀粉酶的固定化 | 第23页 |
·四乙烯五胺与聚乙二醇600 对α-淀粉酶活力的影响 | 第23页 |
·戊二醛的影响 | 第23页 |
·固定化酶与自由酶的酶促动力学 | 第23-24页 |
·固定化酶的性能 | 第24页 |
·固定化酶与自由酶的失活半衰期比较 | 第24页 |
·结果与讨论 | 第24-31页 |
·吸附时间对酶固定化的影响 | 第24-25页 |
·吸附温度对酶固定化的影响 | 第25-26页 |
·吸附pH 值对酶固定化的影响 | 第26页 |
·初始酶量对吸附的影响 | 第26-27页 |
·四乙烯五胺与聚乙二醇600 对α-淀粉酶活力的影响 | 第27-28页 |
·戊二醛交联对固定化的影响 | 第28页 |
·固定化酶与自由酶的酶促动力学参数比较 | 第28-29页 |
·固定化酶的性能初探 | 第29-31页 |
·酶失活半衰期比较 | 第31页 |
·小结 | 第31-33页 |
第四章 PEG_(600)、TEPA 与α-淀粉酶作用的荧光光谱分析 | 第33-55页 |
·实验材料及仪器 | 第33页 |
·实验方法与步骤 | 第33-35页 |
·缓冲溶液的配制 | 第33页 |
·荧光光谱分析 | 第33页 |
·荧光淬灭法 | 第33-34页 |
·荧光敏化增强现象 | 第34页 |
·给受体之间的能量转移 | 第34-35页 |
·给受体之间的结合位点数 | 第35页 |
·结合过程中的热力学参数 | 第35页 |
·同步荧光技术 | 第35页 |
·结果与讨论 | 第35-54页 |
·α-淀粉酶的激发波长的选择 | 第35-36页 |
·不同pH 值下α-淀粉酶的荧光光谱 | 第36-37页 |
·PEG_(600) 与α-淀粉酶作用的荧光光谱分析 | 第37-42页 |
·TEPA 与α-淀粉酶作用的荧光光谱分析 | 第42-54页 |
·小结 | 第54-55页 |
第五章 结论 | 第55-56页 |
致谢 | 第56-57页 |
参考文献 | 第57-61页 |
附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第61页 |