| 中文摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-7页 |
| 第一章 文献综述 | 第7-21页 |
| ·BLyS 的结构及组织分布 | 第7-8页 |
| ·BLyS 的信号转导 | 第8页 |
| ·BLyS 的受体 | 第8-12页 |
| ·BAFF-R | 第9-10页 |
| ·BCMA | 第10页 |
| ·TACI | 第10-11页 |
| ·BLyS 受体与其他配体的相互作用 | 第11-12页 |
| ·BLyS 的生物功能 | 第12-14页 |
| ·BLyS 与B 细胞的关系 | 第12-14页 |
| ·BLyS 与T 细胞的关系 | 第14页 |
| ·BLyS 的细胞毒效应和caspase 激活 | 第14页 |
| ·BLyS 相关的疾病 | 第14-19页 |
| ·免疫缺陷病 | 第14-15页 |
| ·自身免疫疾病 | 第15-17页 |
| ·BLyS 与B 细胞恶性肿瘤 | 第17-19页 |
| ·BLyS 作为靶点的应用前景 | 第19-20页 |
| ·抗BLyS 单克隆抗体 | 第19页 |
| ·BLyS 的可溶性受体 | 第19页 |
| ·人可溶性BLyS 结合小肽 | 第19-20页 |
| ·总结 | 第20-21页 |
| 第二章 材料和方法 | 第21-36页 |
| ·实验材料 | 第21-26页 |
| ·菌株 | 第21页 |
| ·质粒 | 第21页 |
| ·细胞系 | 第21-22页 |
| ·工具酶及试剂盒 | 第22页 |
| ·常用试剂 | 第22-23页 |
| ·主要实验仪器 | 第23-24页 |
| ·溶液的配制 | 第24-26页 |
| ·方法 | 第26-36页 |
| ·克隆TACI 全长基因 | 第26-31页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第31-32页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第32-33页 |
| ·诱导表达蛋白的鉴定 | 第33-34页 |
| ·目的蛋白的分离、纯化 | 第34-35页 |
| ·TACI-Fc 和BCMA-Fc 的功能鉴定 | 第35-36页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第36-51页 |
| ·TACI 全长及胞外区的克隆 | 第36-38页 |
| ·表达载体的构建 | 第38-40页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第40-45页 |
| ·TACI-Fc 融合蛋白的表达 | 第40-43页 |
| ·BCMA-Fc 融合蛋白的诱导表达 | 第43-45页 |
| ·Western Blotting 和ELISA 鉴定 | 第45-46页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第46-49页 |
| ·两种融合蛋白的生物功能鉴定 | 第49-51页 |
| ·FACS 法检测Nalm-6 细胞系表面的BAFF-R 表达 | 第49页 |
| ·MTT 测定细胞生长曲线，检测两种融合蛋白的生物活性 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-55页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第55-56页 |
| 致谢 | 第56页 |
