| 摘要 | 第1-3页 |
| Summary | 第3-8页 |
| 缩略词 | 第8页 |
| 第一篇 文献综述 | 第8-21页 |
| 第一章 抗菌肽研究进展 | 第8-16页 |
| ·抗菌肽的发展史 | 第8-9页 |
| ·抗菌肽的来源和种类 | 第9页 |
| ·抗菌肽的结构和理化性质 | 第9-10页 |
| ·抗菌肽的结构 | 第9-10页 |
| ·抗菌肽的理化性质 | 第10页 |
| ·抗菌肽的生物活性及作用机制 | 第10-13页 |
| ·抗菌肽的生物活性 | 第10-11页 |
| ·抗菌肽的作用机制 | 第11-13页 |
| ·抗菌肽的基因表达 | 第13-14页 |
| ·在大肠杆菌中表达抗茵肽基因 | 第14页 |
| ·在真核细胞中表达抗茵肽基因 | 第14页 |
| ·抗菌肽的应用前景 | 第14-16页 |
| 第二章 抗菌肽Hepcidin 的研究进展 | 第16-21页 |
| ·Hepcidin 结构特点 | 第16-17页 |
| ·Hepcidin 在体内的表达 | 第17页 |
| ·Hepcidin 的抗菌作用 | 第17页 |
| ·Hepcidin 与铁代谢 | 第17-18页 |
| ·Hepcidin 的基因表达与调控 | 第18-19页 |
| ·炎症等刺激可诱导Hepcidin mRNA 的表达 | 第18页 |
| ·贫血和缺氧降低Hepcidin mRNA 的表达 | 第18-19页 |
| ·机体铁水平调节Hepcidin mRNA 表达 | 第19页 |
| ·Hepcidin 研究目的与意义 | 第19-21页 |
| 第二篇 实验研究 | 第21-44页 |
| 第三章 马属抗菌肽Hepcidin 在毕赤酵母中的表达与鉴定 | 第21-38页 |
| ·材料 | 第21-23页 |
| ·质粒、受体菌、指示菌株 | 第21-22页 |
| ·主要试剂 | 第22页 |
| ·实验室所用溶液及其配制 | 第22-23页 |
| ·主要试验仪器（表3.1） | 第23页 |
| ·方法 | 第23-31页 |
| ·抗菌肽基因设计 | 第23-24页 |
| ·引物的设计与合成 | 第24页 |
| ·重组质粒的构建 | 第24-26页 |
| ·重组质粒pPICZαA-hepcidin 转染酵母细胞 | 第26-29页 |
| ·重组酵母菌诱导表达 | 第29-30页 |
| ·优化诱导条件 | 第30页 |
| ·表达蛋白的鉴定 | 第30-31页 |
| ·重组抗菌肽的纯化浓缩 | 第31页 |
| ·结果与分析 | 第31-35页 |
| ·Hepcidin 与载体酶切结果 | 第31-32页 |
| ·Hepcidin 基因克隆结果 | 第32页 |
| ·Hepcidin 序列测定结果 | 第32-33页 |
| ·重组酵母菌PCR 鉴定结果 | 第33页 |
| ·表达蛋白浓度测定 | 第33页 |
| ·表达产物SDS-PAGE 分析 | 第33-34页 |
| ·表达条件的优化结果 | 第34页 |
| ·重组抗菌肽活性测定结果 | 第34页 |
| ·表达蛋白纯化浓缩结果 | 第34-35页 |
| ·讨论 | 第35-38页 |
| 第四章 重组Hepcidin 高效表达菌株的筛选 | 第38-44页 |
| ·材料 | 第38页 |
| ·质粒、受体菌、指示菌株 | 第38页 |
| ·主要试剂、仪器 | 第38页 |
| ·方法 | 第38-40页 |
| ·高效表达菌株的选取 | 第38-39页 |
| ·重组菌表达抗菌肽的体外稳定性测定 | 第39页 |
| ·重组抗菌肽的热稳定性 | 第39-40页 |
| ·结果 | 第40-42页 |
| ·高拷贝重组菌筛选 | 第40页 |
| ·高拷贝重组菌抑菌活性 | 第40-41页 |
| ·高效表达菌株的稳定性 | 第41-42页 |
| ·重组菌表达抗菌肽的体外稳定性测定 | 第42页 |
| ·重组抗菌肽的热稳定性 | 第42页 |
| ·讨论 | 第42-44页 |
| 参考文献 | 第44-51页 |
| 致谢 | 第51-52页 |
| 导师简介 | 第52-53页 |
| 作者简介 | 第53-54页 |
