| 中文摘要 | 第10-12页 |
| ABSTRACT | 第12-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第15-23页 |
| 1.1 飞蝗概述 | 第15页 |
| 1.2 昆虫几丁质、几丁质酶和β-N-乙酰葡萄糖苷酶 | 第15-19页 |
| 1.2.1 几丁质 | 第15-16页 |
| 1.2.2 几丁质酶 | 第16-18页 |
| 1.2.3 β-N-乙酰葡萄糖苷酶 | 第18-19页 |
| 1.3 酶活测定方法及其应用 | 第19-20页 |
| 1.4 研究目的和意义 | 第20页 |
| 1.5 课题来源及研究内容 | 第20-23页 |
| 第二章 飞蝗LmCht5-1、LmCht5-2和LmNAG1的表达及纯化 | 第23-43页 |
| 2.1 引言 | 第23页 |
| 2.2 实验材料及试剂 | 第23-25页 |
| 2.2.1 菌株及表达载体 | 第23页 |
| 2.2.2 相关试剂及工具酶 | 第23页 |
| 2.2.3 主要试剂及缓冲液的配制 | 第23-24页 |
| 2.2.4 主要设备和仪器 | 第24-25页 |
| 2.3 实验方法 | 第25-36页 |
| 2.3.1 LmCht5-1、LmCht5-2和LmNAG1基因的克隆及纯化 | 第25-27页 |
| 2.3.2 重组质粒pFastBac-LmCht5-1、pFastBac-LmCht5-2和pFastBac-LmNAG1的构建及检测 | 第27-31页 |
| 2.3.3 重组Bacmid穿梭载体的构建及鉴定 | 第31-33页 |
| 2.3.4 重组杆状病毒的获得 | 第33-34页 |
| 2.3.5 目的蛋白的表达与纯化 | 第34-36页 |
| 2.4 实验结果 | 第36-40页 |
| 2.4.1 LmCht5-1、LmCht5-2和LmNAG1基因的克隆及纯化 | 第36页 |
| 2.4.2 重组质粒pFastBac-LmCht5-1、pFastBac-LmCht5-2和pFastBac-LmNAG1的构建及检测 | 第36-37页 |
| 2.4.3 重组Bacmid穿梭载体的构建及鉴定 | 第37-38页 |
| 2.4.4 目的蛋白的表达及纯化 | 第38-40页 |
| 2.5 讨论 | 第40-43页 |
| 第三章 飞蝗几丁质降解酶的酶学特性分析 | 第43-57页 |
| 3.1 引言 | 第43页 |
| 3.2 实验材料及试剂 | 第43-44页 |
| 3.2.1 主要实验试剂 | 第43页 |
| 3.2.2 主要试剂及缓冲液的配制 | 第43-44页 |
| 3.3 实验方法 | 第44-49页 |
| 3.3.1 蛋白浓度的测定 | 第44-45页 |
| 3.3.2 4MU标准曲线的制作 | 第45-46页 |
| 3.3.3 最适pH及pH稳定性测定 | 第46-47页 |
| 3.3.4 最适温度及热稳定性测定 | 第47-48页 |
| 3.3.5 动力学参数测定 | 第48-49页 |
| 3.4 结果 | 第49-53页 |
| 3.4.1 蛋白浓度的测定 | 第49页 |
| 3.4.2 4MU标准曲线的制作 | 第49-50页 |
| 3.4.3 最适pH及pH稳定性测定 | 第50-51页 |
| 3.4.4 最适温度及热稳定性测定 | 第51-52页 |
| 3.4.5 动力学参数测定 | 第52-53页 |
| 3.5 讨论 | 第53-57页 |
| 第四章 LmCht5-1和LmCht5-2的几丁质结合特性分析 | 第57-61页 |
| 4.1 引言 | 第57页 |
| 4.2 实验材料及试剂 | 第57页 |
| 4.2.1 主要实验试剂 | 第57页 |
| 4.2.2 主要试剂及缓冲液的配制 | 第57页 |
| 4.3 实验方法 | 第57-58页 |
| 4.3.1 胶状几丁质的制备 | 第58页 |
| 4.3.2 LmCht5-1和LmCht5-2与胶状几丁质的结合实验 | 第58页 |
| 4.4 结果 | 第58-59页 |
| 4.5 讨论 | 第59-61页 |
| 全文总结 | 第61-63页 |
| 参考文献 | 第63-69页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第69-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 个人简况及联系方式 | 第71-73页 |
