| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 第1章 绪论 | 第10-28页 |
| ·蛋白质的结构介绍 | 第10-20页 |
| ·蛋白质的组成 | 第10-13页 |
| ·蛋白质的结构层次 | 第13-17页 |
| ·蛋白质结构分类数据库 | 第17-20页 |
| ·蛋白质中的 π-π 相互作用 | 第20-26页 |
| ·蛋白质中 π-π 相互作用的研究现状 | 第20-23页 |
| ·蛋白质中 π-π 相互作用的研究方法 | 第23-24页 |
| ·蛋白质中 π-π 相互作用的研究意义 | 第24-26页 |
| ·课题来源及意义 | 第26-28页 |
| 第2章 维持蛋白质结构的相互作用 | 第28-38页 |
| ·维持蛋白质结构的经典相互作用 | 第28-33页 |
| ·氢键 | 第28-30页 |
| ·范德华力 | 第30-31页 |
| ·疏水作用 | 第31页 |
| ·离子键 | 第31-32页 |
| ·二硫键 | 第32-33页 |
| ·维持蛋白质结构的非经典相互作用 | 第33-36页 |
| ·阳离子…π 相互作用 | 第33-34页 |
| ·C-H…π 相互作用 | 第34-35页 |
| ·N-H…π 相互作用 | 第35页 |
| ·C-H…O 相互作用 | 第35-36页 |
| ·本章小结 | 第36-38页 |
| 第3章 α/β类蛋白典型折叠中π-π 相互作用 | 第38-60页 |
| ·材料 | 第38-40页 |
| ·方法 | 第40-44页 |
| ·参数定义 | 第40页 |
| ·π-π 相互作用的计算 | 第40-42页 |
| ·疏水性和残基保守性的计算 | 第42-43页 |
| ·稳定中心的计算 | 第43-44页 |
| ·(α/β)8-barrel和经典Rossmann折叠 π-π 相互作用共性分析 | 第44-48页 |
| ·π-π 相互作用的类型和距离 | 第44-46页 |
| ·二级结构的偏好性 | 第46页 |
| ·疏水性和保守性 | 第46-48页 |
| ·稳定中心 | 第48页 |
| ·(α/β)8-barrel和经典Rossmann折叠 π-π 相互作用特异性分析 | 第48-57页 |
| ·π-π 相互作用的分布密度 | 第48-52页 |
| ·局部结构中 π-π 相互作用的分布密度 | 第52-53页 |
| ·参与 π-π 相互作用三种氨基酸的参与率 | 第53-54页 |
| ·π-π 相互作用的组合偏好性 | 第54-55页 |
| ·π-π 相互作用网络(π-network) | 第55-57页 |
| ·结果与讨论 | 第57-60页 |
| 结论与展望 | 第60-62页 |
| 参考文献 | 第62-68页 |
| 攻读硕士学位期间所发表的学术论文 | 第68页 |
| 攻读硕士学位期间参加的科研项目 | 第68-70页 |
| 致谢 | 第70页 |