| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-26页 |
| ·灵杆菌概述 | 第10-12页 |
| ·灵菌红素 | 第11页 |
| ·灵杆菌几丁质酶 | 第11-12页 |
| ·核酸酶简介 | 第12-15页 |
| ·金黄色葡萄球菌核酸酶 | 第12-13页 |
| ·核酸酶 P1 | 第13-14页 |
| ·Onconase | 第14-15页 |
| ·脱氧核糖核酸酶 I | 第15页 |
| ·灵杆菌非特异性核酸酶的研究 | 第15-16页 |
| ·灵杆菌非特异性核酸酶的应用 | 第16页 |
| ·基因的定点突变 | 第16-17页 |
| ·PCR 介导的扩增环状质粒全长的突变方法 | 第16-17页 |
| ·酶的固定化 | 第17-25页 |
| ·酶的固定化研究进展 | 第17-18页 |
| ·固定化酶的特点及性质 | 第18-20页 |
| ·酶的固定化方法 | 第20-22页 |
| ·固定化酶载体的研究 | 第22-24页 |
| ·固定化酶的应用 | 第24-25页 |
| ·选题目的意义及研究内容 | 第25-26页 |
| 第二章 灵杆菌非特异性核酸酶基因的定点突变 | 第26-35页 |
| ·实验材料 | 第26-27页 |
| ·菌种 | 第26页 |
| ·实验试剂 | 第26页 |
| ·实验器材 | 第26页 |
| ·主要培养基及溶液 | 第26-27页 |
| ·实验方法 | 第27-30页 |
| ·核酸酶基因的定点突变 | 第27-28页 |
| ·目的基因的诱导表达及融合蛋白表达量的比较 | 第28-30页 |
| ·H184CNU 融合蛋白的纯化 | 第30页 |
| ·NU 和 H184CNU 融合蛋白活性比较 | 第30页 |
| ·NU 和 H184CNU 结构的预测 | 第30页 |
| ·结果与分析 | 第30-33页 |
| ·pMAL-c4X-NU 的定点突变 | 第30-31页 |
| ·NU 和 H184CNU 融合蛋白表达量的比较 | 第31-32页 |
| ·H184CNU 融合蛋白的纯化 | 第32页 |
| ·NU 和 H184CNU 活性比较 | 第32-33页 |
| ·NU 和 H184CNU 结构的预测 | 第33页 |
| ·小结 | 第33-35页 |
| 第三章 突变后的灵杆菌非特异性核酸酶的固定化 | 第35-46页 |
| ·实验材料 | 第35页 |
| ·固定化酶载体 | 第35页 |
| ·主要溶液 | 第35页 |
| ·主要仪器 | 第35页 |
| ·实验方法 | 第35-38页 |
| ·核酸酶活力测定方法 | 第35-36页 |
| ·Sephqrose CL 6B 载体的活化及 H184CNU 的固定化 | 第36页 |
| ·固定化 H184CNU 条件的选择 | 第36-37页 |
| ·固定化 H184CNU 的酶学特性研究 | 第37-38页 |
| ·结果分析 | 第38-45页 |
| ·固定化 H184CNU 的条件优化 | 第38-41页 |
| ·固定化 H184CNU 的酶学特性研究 | 第41-45页 |
| ·小结 | 第45-46页 |
| 第四章 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-54页 |
| 缩略词 | 第54-55页 |
| 致谢 | 第55-56页 |
| 作者简介 | 第56页 |