| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-10页 |
| 1 文献综述 | 第10-26页 |
| ·蛋白质结构域概述 | 第10-11页 |
| ·钙调蛋白磷酸酶的结构和功能 | 第11-16页 |
| ·钙调蛋白磷酸酶的组成研究 | 第11-14页 |
| ·钙调蛋白磷酸酶的催化特性及催化模式假说的基本步骤 | 第14-15页 |
| ·钙调蛋白磷酸酶的调节机制：受Ca~(2+)和CaM的调节 | 第15页 |
| ·钙调蛋白磷酸酶的生物功能 | 第15-16页 |
| ·钙调素的结构概述 | 第16-18页 |
| ·钙调素简介 | 第16-17页 |
| ·CaM常见的蛋白相互作用结合模式 | 第17-18页 |
| ·钙调蛋白磷酸酶CaM结合区及自抑制区结构域已有研究情况 | 第18-22页 |
| ·难点 | 第18-19页 |
| ·CBD研究进展——CcL、Cc与CaM复合物晶体结构简介 | 第19-20页 |
| ·关于CBD与AID整体考虑的新思路 | 第20-22页 |
| ·主要方法概述 | 第22-26页 |
| ·多维核磁共振实验介绍 | 第22-25页 |
| ·圆二色性 | 第25-26页 |
| 2 引言 | 第26-27页 |
| 3 材料与方法 | 第27-42页 |
| ·实验材料、仪器和试剂 | 第27-35页 |
| ·实验材料和药品 | 第27-28页 |
| ·仪器设备 | 第28-30页 |
| ·试剂和培养基 | 第30-35页 |
| ·实验方法 | 第35-42页 |
| ·分子生物学构建融合蛋白CciT | 第35-36页 |
| ·CciT和CaM的表达 | 第36-37页 |
| ·CciT和CaM的纯化 | 第37-39页 |
| ·天然状态下监测CaM和Ci结合 | 第39-40页 |
| ·圆二色性测定CaM-Ci相互作用 | 第40页 |
| ·核磁共振实验 | 第40-42页 |
| 4 实验结果与分析 | 第42-65页 |
| ·分子构建结果 | 第42页 |
| ·蛋白纯化结果 | 第42-44页 |
| ·CciT 纯化结果 | 第42-43页 |
| ·凝血酶酶切条件摸索结果 | 第43-44页 |
| ·Ci和CaM纯化结果 | 第44页 |
| ·CaM和Ci结合的天然状态监测结果 | 第44-46页 |
| ·自然胶电泳监测CaM-Ci结合 | 第44-45页 |
| ·Superdex S75 分子筛监测结果 | 第45-46页 |
| ·圆二色性实验结果 | 第46-49页 |
| ·核磁共振实验结果 | 第49-65页 |
| ·1D-NMR实验 | 第49-50页 |
| ·~(15)N-CaM与~(14)N-Ci的2D-NMR实验 | 第50-62页 |
| ·~(15)N-Ci与~(14)N-CaM的2D-NMR实验 | 第62-65页 |
| 5 讨论与结论 | 第65-69页 |
| ·实验讨论 | 第65-68页 |
| ·立项讨论 | 第65页 |
| ·蛋白表达及纯化过程中出现的问题 | 第65-67页 |
| ·NMR测定讨论 | 第67-68页 |
| ·实验结论 | 第68-69页 |
| 6 展望 | 第69-70页 |
| 参考文献 | 第70-77页 |
| 致谢 | 第77-78页 |
| 拟发表论文 | 第78页 |
