| 前言 | 第1-15页 |
| 第一章 蛋白质GIgG结合结构域嵌合体的二级结构形成和构象转换 | 第15页 |
| 引言 | 第15-31页 |
| 1．1 材料和方法 | 第17-22页 |
| 1．2 结果与讨论 | 第22-29页 |
| 1．2．1 PGBD表达条件的优化 | 第22-23页 |
| 1．2．2 PGBD的表达和纯化 | 第23-24页 |
| 1．2．3 PGBD摩尔消光系数ε值的测定 | 第24页 |
| 1．2．4 PGBD的CD谱 | 第24-25页 |
| 1．2．5 PGBD量子产率的测定 | 第25-26页 |
| 1．2．6 PGBD稳定性的测定 | 第26-27页 |
| 1．2．7 PGBD的H/D交换实验 | 第27-29页 |
| 1．3 小结 | 第29页 |
| 1．4 参考文献 | 第29-31页 |
| 第二章 GAV基序对蛋白质积聚的影响 | 第31页 |
| 引言 | 第31-47页 |
| 2．1 材料和方法 | 第34-38页 |
| 2．2 结果与讨论 | 第38-44页 |
| 2．2．1 GAV嵌合体的基因构建与蛋白质制备 | 第38-39页 |
| 2．2．2 蛋白质的CD谱性质 | 第39-40页 |
| 2．2．3 两种嵌合体表观分子量的测定 | 第40-41页 |
| 2．2．4 两种PGBD嵌合体的积聚性质 | 第41-44页 |
| 2．3 小结 | 第44页 |
| 2．4 参考文献 | 第44-47页 |
| 第三章 ~{66}VGGAVVTGV~{74}序列在人αsynculein蛋白纤维化和细胞毒性中的作用 | 第47页 |
| 引言 | 第47-85页 |
| 3．1 材料和方法 | 第48-55页 |
| 3．2 结果与讨论 | 第55-75页 |
| 3．2．1 人synuclein蛋白的序列分析及比较 | 第55-56页 |
| 3．2．2 NAC区域在αSyn蛋白纤维化中的作用 | 第56-58页 |
| 3．2．3． 带电荷氨基酸残基对αSyn蛋白纤维化的影响 | 第58-59页 |
| 3．2．4 G68A突变体显著加速了αSyn蛋白的纤维化进程 | 第59-61页 |
| 3．2．5 GAV基序的缺失完全抑制了αSyn蛋白的纤维化 | 第61-64页 |
| 3．2．6 αSyn蛋白的种子积聚实验 | 第64-66页 |
| 3．2．7 蛋白质在TFE中的构象转换和积聚 | 第66-67页 |
| 3．2．8~{71} VTGV~{74}序列与αSyn蛋白纤维化 | 第67-70页 |
| 3．2．9 αSyn蛋白纤维化与PC12细胞毒性的关系 | 第70-71页 |
| 3．2．10 固态下蛋白质的β折叠结构形成 | 第71-73页 |
| 3．2．11 F94W突变体蛋白的积聚 | 第73-75页 |
| 3．3 小结：蛋白质积聚的抑制与帕金森综合症的治疗 | 第75-78页 |
| 3．3．1 GAV基序与蛋白质纤维化 | 第75-76页 |
| 3．3．2 β折叠结构与蛋白质积聚 | 第76页 |
| 3．3．3 蛋白质寡聚化与细胞毒性 | 第76-77页 |
| 3．3．4 意义与展望 | 第77-78页 |
| 3．4 参考文献 | 第78-85页 |
| 第四章 VGGAVVAGV九肽的积聚性质 | 第85页 |
| 引言 | 第85-95页 |
| 4．1 材料和方法 | 第85-86页 |
| 4．2 结果与讨论 | 第86-94页 |
| 4．2．1 GAV九肽积聚性质的研究 | 第86-90页 |
| 4．2．2 GAV九肽对αSyn蛋白积聚速度的影响 | 第90-94页 |
| 4．3 参考文献 | 第94-95页 |
| 已发表及待发表文章目录 | 第95-96页 |
| 致谢 | 第96页 |
