反胶束体系在酶法测定和生物分离中的应用研究
| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-21页 |
| ·酶分析法概述 | 第12-13页 |
| ·生物大分子分离纯化方法概述 | 第13-14页 |
| ·沉淀法 | 第13页 |
| ·层析法 | 第13页 |
| ·电泳法 | 第13-14页 |
| ·溶剂萃取法 | 第14页 |
| ·反胶束简介 | 第14-20页 |
| ·反胶束溶液中的酶催化动力学性质 | 第15-17页 |
| ·反胶束萃取生物活性物质 | 第17-20页 |
| ·本论文的研究意义 | 第20页 |
| ·本论文研究的主要内容 | 第20-21页 |
| 第二章 乳酸脱氢酶在反胶束溶液中的催化动力学性质 | 第21-29页 |
| ·引言 | 第21页 |
| ·实验部分 | 第21-22页 |
| ·仪器与试剂 | 第21页 |
| ·实验方法 | 第21-22页 |
| ·结果与讨论 | 第22-28页 |
| ·固定化条件 | 第22-24页 |
| ·反胶束含水量对酶固定化的影响 | 第22页 |
| ·CTAB浓度对酶固定化的影响 | 第22页 |
| ·正戊醇浓度对酶固定化的影响 | 第22-24页 |
| ·酶催化动力学性质 | 第24-28页 |
| ·pH 值和温度对酶活力的影响 | 第24-26页 |
| ·LDH 的热稳定性 | 第26页 |
| ·LDH 的荧光光谱 | 第26页 |
| ·米氏常数 K_m的测定 | 第26-28页 |
| ·结论 | 第28-29页 |
| 第三章 反胶束固定化醇脱氢酶的制备及应用 | 第29-38页 |
| ·引言 | 第29页 |
| ·实验部分 | 第29-30页 |
| ·仪器及试剂 | 第29页 |
| ·实验方法 | 第29-30页 |
| ·反胶束固定化 ADH 的制备 | 第29页 |
| ·酶活力及乙醇浓度的测定 | 第29-30页 |
| ·结果与讨论 | 第30-38页 |
| ·固定化条件 | 第30-32页 |
| ·反胶束含水量对酶固定化的影响 | 第30页 |
| ·CTAB 浓度对酶固定化的影响 | 第30页 |
| ·正己醇浓度对酶固定化的影响 | 第30-32页 |
| ·酶催化动力学性质 | 第32-37页 |
| ·pH 值和温度对酶活力的影响 | 第32-34页 |
| ·镉离子存在下的 ADH 动力学反应 | 第34页 |
| ·ADH 的荧光光谱 | 第34-35页 |
| ·米氏常数 Km 的测定 | 第35页 |
| ·ADH 的热稳定性 | 第35-37页 |
| ·反胶束体系用于试样的测定 | 第37-38页 |
| ·共存组分的影响 | 第37页 |
| ·标准曲线 | 第37页 |
| ·试样测定和加标回收试验 | 第37-38页 |
| 第四章 反胶束体系分离纯化醇脱氢酶 | 第38-45页 |
| ·引言 | 第38页 |
| ·实验部分 | 第38-39页 |
| ·仪器及试剂 | 第38页 |
| ·实验方法 | 第38-39页 |
| ·萃取和反向萃取 | 第38-39页 |
| ·蛋白质浓度的测定 | 第39页 |
| ·ADH 活力的测定 | 第39页 |
| ·结果与讨论 | 第39-44页 |
| ·正萃条件试验 | 第39-41页 |
| ·CTAB 浓度的影响 | 第39页 |
| ·正戊醇浓度的影响 | 第39-41页 |
| ·初始水相pH 的影响 | 第41页 |
| ·反萃条件试验 | 第41-44页 |
| ·反萃水相中离子强度的影响 | 第41-42页 |
| ·异丙醇在反萃水相中浓度的影响 | 第42页 |
| ·反萃水相pH 的影响 | 第42-44页 |
| ·结论 | 第44-45页 |
| 全文总结 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 附录A 攻读硕士学位期间发表的论文 | 第55页 |
