| 摘要 | 第7-9页 |
| Abstract | 第9-10页 |
| 缩略语表 | 第11-12页 |
| 1 序言 | 第12-32页 |
| 1.1 藻胆体和藻胆蛋白 | 第12-22页 |
| 1.1.1 藻胆体 | 第12-15页 |
| 1.1.2 藻胆蛋白 | 第15-19页 |
| 1.1.3 藻胆色素 | 第19-20页 |
| 1.1.4 连接蛋白 | 第20-22页 |
| 1.2 藻胆蛋白裂合酶 | 第22-28页 |
| 1.2.1 S/U型裂合酶 | 第22-23页 |
| 1.2.2 T型裂合酶 | 第23-25页 |
| 1.2.3 E/F型裂合酶 | 第25-26页 |
| 1.2.4 藻胆蛋白的生物合成 | 第26-27页 |
| 1.2.5 藻胆体的降解 | 第27-28页 |
| 1.3 能量传递和光保护 | 第28-29页 |
| 1.4 光敏色素 | 第29-30页 |
| 1.5 本研究目的与意义 | 第30-32页 |
| 2 裂合酶CpcE/F和PecE/F的结构和功能 | 第32-92页 |
| 2.1 引言 | 第32-33页 |
| 2.2 实验材料、试剂和仪器 | 第33-36页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第33-34页 |
| 2.2.2 实验试剂 | 第34-35页 |
| 2.2.3 实验仪器 | 第35-36页 |
| 2.3 实验方法 | 第36-62页 |
| 2.3.1 pET-cpcE-Ch和pET-cpcF-Ch质粒的构建 | 第36-41页 |
| 2.3.2 pET-cpcE和pET-cpcF质粒的构建 | 第41-42页 |
| 2.3.3 CpcE/F蛋白复合物的表达和纯化 | 第42-44页 |
| 2.3.4 CpcE/F蛋白复合物的结晶 | 第44-45页 |
| 2.3.5 CpcE/F蛋白复合物的结构解析 | 第45-46页 |
| 2.3.6 裂合酶CpcE/F催化CpcA在E.coli体内色素化 | 第46-49页 |
| 2.3.7 CpcE/F蛋白复合物的聚集态和结合色素活性 | 第49-54页 |
| 2.3.8 裂合酶CpcE/F催化PCB-CpcA去色素化 | 第54-56页 |
| 2.3.9 裂合酶CpcE/F催化CpcA在体外色素化 | 第56-57页 |
| 2.3.10 裂合酶PecE/F的结构和功能 | 第57-60页 |
| 2.3.11 NblB蛋白的结构和功能 | 第60-62页 |
| 2.4 结果与分析 | 第62-90页 |
| 2.4.1 pET-cpcE-Ch和pET-cpcF-Ch质粒的酶切检测 | 第62-63页 |
| 2.4.2 pET-cpcE和pET-cpcF质粒的酶切检测 | 第63-64页 |
| 2.4.3 CpcE/F蛋白复合物的纯化结果 | 第64-66页 |
| 2.4.4 CpcE/F蛋白复合物的晶体 | 第66-69页 |
| 2.4.5 CpcE/F蛋白复合物的结构分析 | 第69-73页 |
| 2.4.6 裂合酶CpcE/F催化CpcA在E.coli体内色素化分析 | 第73-77页 |
| 2.4.7 CpcE/F蛋白复合物的聚集态和结合色素活性分析 | 第77-78页 |
| 2.4.8 裂合酶CpcE/F催化PCB-CpcA去色素化分析 | 第78-81页 |
| 2.4.9 裂合酶CpcE/F催化CpcA在体外色素化分析 | 第81-82页 |
| 2.4.10 裂合酶PecE/F的结构和功能分析 | 第82-87页 |
| 2.4.11 NblB蛋白的结构和功能分析 | 第87-90页 |
| 2.5 讨论 | 第90-92页 |
| 3 裂合酶CpcE/F和PecE/F的催化机制 | 第92-112页 |
| 3.1 引言 | 第92-93页 |
| 3.2 实验材料和软件 | 第93-94页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第93页 |
| 3.2.2 软件和网站 | 第93-94页 |
| 3.3 实验方法 | 第94-95页 |
| 3.3.1 裂合酶和PCB复合物的模型 | 第94页 |
| 3.3.2 裂合酶与藻胆蛋白的docking模型 | 第94-95页 |
| 3.4 结果与分析 | 第95-109页 |
| 3.4.1 裂合酶和PCB复合物的模型分析 | 第95-100页 |
| 3.4.2 裂合酶与藻胆蛋白的docking模型分析 | 第100-109页 |
| 3.5 讨论 | 第109-112页 |
| 4 总结与展望 | 第112-114页 |
| 参考文献 | 第114-131页 |
| 附录 攻读学位期间发表的学术论文 | 第131-132页 |
| SCI论文 | 第131页 |
| 会议论文和摘要 | 第131-132页 |
| 致谢 | 第132-133页 |
