| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 缩略词英汉注释表 | 第14-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-27页 |
| 1.1 蛋清源中活性蛋白质的研究概述 | 第15-18页 |
| 1.1.1 OVA | 第15-16页 |
| 1.1.2 OVT | 第16页 |
| 1.1.3 LYZ | 第16-17页 |
| 1.1.4 三种主要蛋白质的分离纯化方法 | 第17-18页 |
| 1.2 蛋清源活性肽的研究进展 | 第18-24页 |
| 1.2.1 蛋清源ACE抑制肽 | 第18-20页 |
| 1.2.2 蛋清源抗氧化肽 | 第20-22页 |
| 1.2.3 蛋清源抗菌肽 | 第22-24页 |
| 1.3 ACE抑制肽的分离纯化方法 | 第24-25页 |
| 1.4 ACE抑制肽体外活性检测的方法研究 | 第25页 |
| 1.5 本课题的立项背景和意义 | 第25-26页 |
| 1.6 本论文主要研究内容 | 第26-27页 |
| 第二章 PEG沉淀蛋清蛋白质规律的研究及在OVA分离中的应用 | 第27-43页 |
| 2.1 主要仪器与材料 | 第27-29页 |
| 2.1.1 主要仪器 | 第27-28页 |
| 2.1.2 主要材料 | 第28页 |
| 2.1.3 主要溶液的配制 | 第28-29页 |
| 2.2 方法 | 第29-32页 |
| 2.2.1 蛋清液与PEG贮存液 | 第29-30页 |
| 2.2.2 PEG沉淀法 | 第30页 |
| 2.2.3 OVA的SDS-PAGE检测 | 第30页 |
| 2.2.4 凝胶分析 | 第30页 |
| 2.2.5 PEG沉淀法制备OVA | 第30-31页 |
| 2.2.6 OVA的RP-HPLC检测 | 第31页 |
| 2.2.7 OVA的FTIR检测 | 第31页 |
| 2.2.8 OVA的CD检测 | 第31页 |
| 2.2.9 比色法测定PEG残余量 | 第31-32页 |
| 2.2.10 数据统计及分析方法 | 第32页 |
| 2.3 结果与分析 | 第32-42页 |
| 2.3.1 PEG法沉淀OVA的规律 | 第32-34页 |
| 2.3.2 PEG法沉淀OVT的规律 | 第34-35页 |
| 2.3.3 PEG法沉淀LYZ的规律 | 第35-37页 |
| 2.3.4 PEG法制备OVA样品 | 第37-38页 |
| 2.3.5 OVA样品的SDS-PAGE分析 | 第38页 |
| 2.3.6 OVA样品的RP-HPLC分析 | 第38-40页 |
| 2.3.7 OVA样品的FTIR分析 | 第40-41页 |
| 2.3.8 OVA样品的CD分析 | 第41页 |
| 2.3.9 比色法测定PEG残余量 | 第41-42页 |
| 2.4 本章小结 | 第42-43页 |
| 第三章 PEG沉淀法分步分离蛋清主要蛋白质 | 第43-48页 |
| 3.1 主要仪器与材料 | 第43页 |
| 3.1.1 主要仪器 | 第43页 |
| 3.1.2 主要材料 | 第43页 |
| 3.1.3 主要溶液的配制 | 第43页 |
| 3.2 方法 | 第43-44页 |
| 3.2.1 蛋清液与PEG贮存液 | 第43-44页 |
| 3.2.2 PEG法分离LYZ | 第44页 |
| 3.2.3 PEG法分离OVA及OVT | 第44页 |
| 3.2.4 SDS-PAGE检测 | 第44页 |
| 3.2.5 凝胶分析 | 第44页 |
| 3.2.6 OVT铁结合能力测定 | 第44页 |
| 3.3 结果与分析 | 第44-47页 |
| 3.3.1 PEG法分离LYZ的分析 | 第44-45页 |
| 3.3.2 LYZ样品的SDS-PAGE分析 | 第45-46页 |
| 3.3.3 PEG法分离OVA及OVT的分析 | 第46-47页 |
| 3.3.4 OVT样品的铁结合能力分析 | 第47页 |
| 3.4 本章小结 | 第47-48页 |
| 第四章 OVA与LYZ的纯化 | 第48-64页 |
| 4.1 材料 | 第48-49页 |
| 4.1.1 主要仪器 | 第48页 |
| 4.1.2 主要材料 | 第48-49页 |
| 4.1.3 主要溶液的配制 | 第49页 |
| 4.2 方法 | 第49-51页 |
| 4.2.1 PEG-(NH4)2SO4双水相萃取法 | 第49-50页 |
| 4.2.2 LYZ的精制工艺 | 第50页 |
| 4.2.3 FPA98离子交换法 | 第50页 |
| 4.2.4 OVA的精制工艺 | 第50页 |
| 4.2.5 Bradford法定蛋白质含量 | 第50页 |
| 4.2.6 SDS-PAGE检测 | 第50-51页 |
| 4.2.7 凝胶分析 | 第51页 |
| 4.2.8 RP-HPLC检测 | 第51页 |
| 4.2.9 FTIR检测 | 第51页 |
| 4.2.10 浊度法测定LYZ的生物活性 | 第51页 |
| 4.3 结果与分析 | 第51-63页 |
| 4.3.1 PEG-(NH4)2SO4双水相萃取LYZ分析 | 第51-52页 |
| 4.3.2 LYZ粗品的精制 | 第52-53页 |
| 4.3.3 LYZ精制样品的RP-HPLC分析 | 第53-54页 |
| 4.3.4 LYZ精制样品的FTIR分析 | 第54页 |
| 4.3.5 LYZ样品的生物活性 | 第54-55页 |
| 4.3.6 FPA98离子交换法 | 第55-60页 |
| 4.3.7 OVA粗品的精制 | 第60-61页 |
| 4.3.8 OVA精制样品的RP-HPLC分析 | 第61-62页 |
| 4.3.9 OVA精制样品的FTIR分析 | 第62-63页 |
| 4.4 本章小结 | 第63-64页 |
| 第五章 蛋清副产物酶解制备ACE抑制肽的工艺研究 | 第64-77页 |
| 5.1 主要仪器与材料 | 第64-65页 |
| 5.1.1 主要仪器 | 第64页 |
| 5.1.2 主要材料 | 第64-65页 |
| 5.1.3 主要溶液的配制 | 第65页 |
| 5.2 方法 | 第65-68页 |
| 5.2.1 蛋清副产物的制备 | 第65-66页 |
| 5.2.2 蛋清副产物酶解物的制备 | 第66页 |
| 5.2.3 ACE的制备 | 第66页 |
| 5.2.4 酶活测定方法 | 第66-67页 |
| 5.2.5 ACE体外抑制活性的测定 | 第67页 |
| 5.2.6 响应面法对制备ACE抑制肽的条件优化 | 第67-68页 |
| 5.2.7 Tricine-SDS-PAGE分析 | 第68页 |
| 5.2.8 凝胶分析 | 第68页 |
| 5.2.9 数据统计及分析方法 | 第68页 |
| 5.3 结果与分析 | 第68-75页 |
| 5.3.1 ACE的制备 | 第68-69页 |
| 5.3.2 单因素分析 | 第69-70页 |
| 5.3.3 响应面法对制备ACE抑制肽的条件优化 | 第70-74页 |
| 5.3.4 验证实验 | 第74-75页 |
| 5.3.5 酶解产物的Tricine-SDS-PAGE分析 | 第75页 |
| 5.4 本章小结 | 第75-77页 |
| 第六章 结论与展望 | 第77-79页 |
| 6.1 结论 | 第77页 |
| 6.2 本课题创新点 | 第77-78页 |
| 6.3 工作展望 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-89页 |
| 致谢 | 第89-90页 |
| 攻读硕士学位期间发表论文 | 第90页 |
