摘要 | 第6-7页 |
abstract | 第7-8页 |
英文缩略表 | 第12-13页 |
第一章 文献综述 | 第13-19页 |
1.1 禽白血病 | 第13页 |
1.2 禽白血病病毒 | 第13-15页 |
1.2.1 禽白血病病毒分类地位 | 第13-14页 |
1.2.2 J亚群禽白血病病毒的病毒学特征 | 第14页 |
1.2.3 J亚群禽白血病病毒的致病性 | 第14-15页 |
1.3 J亚群禽白血病病毒在我国的流行现状 | 第15-16页 |
1.3.1 J亚群禽白血病病毒在我国的发现与流行 | 第15-16页 |
1.3.2 我国的J亚群禽白血病毒株的遗传进化分析 | 第16页 |
1.4 禽白血病病毒细胞受体 | 第16-17页 |
1.4.1 各亚群禽白血病病毒细胞受体概况 | 第16-17页 |
1.4.2 J亚群禽白血病病毒受体的研究进展 | 第17页 |
1.5 本研究的目的和意义 | 第17-19页 |
第二章 ALV-J囊膜蛋白与细胞受体CHNHE1结合域的鉴定 | 第19-30页 |
2.1 实验材料 | 第19-20页 |
2.1.1 质粒、病毒与细胞 | 第19页 |
2.1.2 主要实验试剂 | 第19页 |
2.1.3 主要实验仪器 | 第19-20页 |
2.2 实验方法 | 第20-23页 |
2.2.1 可溶性HPRS-103 株gp85蛋白的制备 | 第20-21页 |
2.2.2 HA逐段替换HPRS-103 株gp85序列的蛋白的表达与纯化 | 第21-22页 |
2.2.3 流式细胞术检测改造的gp85蛋白与受体的结合 | 第22页 |
2.2.4 gp85蛋白阻断病毒侵入细胞试验 | 第22-23页 |
2.3 实验结果 | 第23-28页 |
2.3.1 HPRS103gp85蛋白的可溶性表达 | 第23-24页 |
2.3.2 HA逐段替换HPRS-103 株gp85序列的蛋白的制备 | 第24-26页 |
2.3.3 gp85与受体chNHE1的结合域鉴定 | 第26-27页 |
2.3.4 gp85蛋白阻断病毒侵入细胞试验结果 | 第27-28页 |
2.4 讨论 | 第28-29页 |
2.5 小结 | 第29-30页 |
第三章 ALV-J不同毒株GP85蛋白与细胞受体亲合力差异研究 | 第30-48页 |
3.1 实验材料 | 第30页 |
3.1.1 质粒、细胞与病毒 | 第30页 |
3.1.2 主要实验试剂 | 第30页 |
3.1.3 主要实验仪器 | 第30页 |
3.2 实验方法 | 第30-35页 |
3.2.1 国内流行株与HPRS-103 株gp85蛋白序列比较 | 第30-31页 |
3.2.2 国内流行株JL3-1 与原型株HPRS-103 的复制动力学检测 | 第31页 |
3.2.3 JL3-1 株和HPRS-103 株gp85蛋白与细胞受体结合力差异检测 | 第31-32页 |
3.2.4 影响gp85蛋白与受体结和力差异的关键氨基酸位点鉴定 | 第32页 |
3.2.5 可溶性表达受体功能域chECL1 | 第32-33页 |
3.2.6 受体功能域chECL1的生物学活性检测 | 第33-34页 |
3.2.7 Biacore检测JL3-1 株、HPRS-103 株gp85蛋白及多点突变蛋白与chECL1蛋白的亲和力差异 | 第34-35页 |
3.3 实验结果 | 第35-46页 |
3.3.1 国内流行株gp85蛋白序列出现氨基酸规律性差异 | 第35-36页 |
3.3.2 国内流行株JL3-1 的复制能力高于原型株HPRS-103 | 第36页 |
3.3.3 JL3-1 株和HPRS-103 株gp85蛋白与细胞受体结合力差异 | 第36-37页 |
3.3.4 HPRS-103 株gp85的hr1区域三个点协同突变增强其与受体的结合力 | 第37-40页 |
3.3.5 可溶性受体功能域chECL1蛋白的制备 | 第40页 |
3.3.6 chECL1蛋白的生物学活性鉴定 | 第40-43页 |
3.3.7 JL3-1 株、HPRS-103 株gp85蛋白及多点突变蛋白与chECL1蛋白的亲和力差异 | 第43-46页 |
3.4 讨论 | 第46-47页 |
3.5 小结 | 第47-48页 |
第四章 全文结论 | 第48-49页 |
参考文献 | 第49-55页 |
附录 | 第55-58页 |
致谢 | 第58-59页 |
作者简介 | 第59页 |