| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第1章 引言 | 第9-29页 |
| 1.1 选题背景与意义 | 第9-10页 |
| 1.2 蛋白质的磷酸化 | 第10-29页 |
| 1.2.3 蛋白激酶活性分析的研究现状 | 第12-23页 |
| 1.2.4 本论文主要研究内容和选题思想 | 第23-29页 |
| 第2章 基于新型AuNPs交联聚集机制的蛋白激酶活性可视化分析 | 第29-39页 |
| 2.1 前言 | 第29页 |
| 2.2 实验部分 | 第29-30页 |
| 2.2.1 仪器与试剂 | 第29-30页 |
| 2.2.2 金纳米粒子的制备与修饰 | 第30页 |
| 2.2.3 PKA催化底物肽的特定位点磷酸化 | 第30页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第30-38页 |
| 2.3.1 PKA活性检测原理 | 第30-31页 |
| 2.3.2 优化标记金纳米粒子时链霉亲和素的用量 | 第31-33页 |
| 2.3.3 实验原理的可行性分析 | 第33-35页 |
| 2.3.4 可视化检测蛋白激酶活性 | 第35-36页 |
| 2.3.5 PKA活性抑制剂实验 | 第36-37页 |
| 2.3.6 实际样品中PKA活性检测 | 第37-38页 |
| 2.4 本章小结 | 第38-39页 |
| 第3章 基于二氧化铈的双信号读出策略用于蛋白激酶活性分析 | 第39-55页 |
| 3.1 前言 | 第39页 |
| 3.2 实验部分 | 第39-40页 |
| 3.2.1 仪器与试剂 | 第39-40页 |
| 3.2.2 蛋白激酶A(PKA)的磷酸化过程及检测激酶活性的实验步骤 | 第40页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第40-53页 |
| 3.3.1 蛋白激酶A活性检测的初步实验现象 | 第40-42页 |
| 3.3.2 蛋白激酶与蛋白磷酸酶活性检测原理 | 第42-43页 |
| 3.3.3 优化CeO_2纳米材料的浓度 | 第43-44页 |
| 3.3.4 优化CeO_2纳米材料与磷酸化肽链结合的时间 | 第44-45页 |
| 3.3.5 基于荧光猝灭机理上的PKA活性分析 | 第45-46页 |
| 3.3.6 基于荧光猝灭机理上的PKA抑制剂的筛选与检测 | 第46-47页 |
| 3.3.7 建立在CeO_2催化氧化TMB显色机理上的PKA活性分析 | 第47-49页 |
| 3.3.8 建立在CeO_2催化氧化TMB显色机理上的PKA抑制剂的筛选与检测 | 第49-50页 |
| 3.3.9 MCF-7细胞提取液中PKA活性分析 | 第50-51页 |
| 3.3.10 磷酸酶(PP1)在两种方法中的应用 | 第51-53页 |
| 3.4 本章小结 | 第53-55页 |
| 结语 | 第55-57页 |
| 参考文献 | 第57-67页 |
| 致谢 | 第67-69页 |
| 攻读学位期间取得的科研成果 | 第69页 |
