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丝氨酸激酶TBK1与雌激素受体α相互作用及其调控转录活性的研究

缩略词表第1-6页
摘要第6-8页
Abstract第8-11页
前言第11-16页
 一、雌激素受体α的结构与功能第11-13页
 二、丝氨酸激酶TBK1 的结构与功能第13-16页
材料与方法第16-23页
 1. 菌株、细胞株及质粒第16页
 2. 分子生物学工具酶第16页
 3. TBK1 全长基因的获得第16页
 4. 载体构建、引物合成及测序第16-18页
 5. 转染质粒的制备第18页
 6. 细胞培养与转染第18-19页
 7. 免疫沉淀与免疫印迹第19-20页
 8. 细胞中总RNA 的提取及RT-PCR第20-21页
 9. 荧光素酶活性检测第21页
 10. 体外激酶分析实验第21页
 11. 细胞生长实验第21页
 12. 肿瘤细胞迁移实验(细胞划痕法)第21-22页
 13. 体外翻译实验第22页
 14. 凝胶阻滞实验(Gel shift)第22-23页
结果第23-46页
 1.TBK1 激酶与ERα形成复合物第23-25页
 2.TBK1 激酶与ERα相互作用的结构域第25-27页
 3.TBK1 激酶使ERα磷酸化第27-30页
 4.TBK1 RNAi 稳定细胞株及TBK1 RNAi/TBK1 回复细胞株的建立第30-31页
 5.TBK1 激酶调节ERα的转录活性第31-39页
 6.TBK1 调节ERα转录活性不依赖于其参与先天性免疫应答的功能第39-41页
 7.TBK1 激酶通过ERα调控乳腺癌细胞的增殖与迁移第41-46页
讨论第46-51页
 1.TBK1 激酶与ERα形成复合物第46-47页
 2.ERα为TBK1 激酶的底物第47页
 3.TBK1 激活ERα的转录活性第47-49页
 4. 第 305、309、468 和 578 位磷酸化位点可能的临床意义第49页
 5. TBK1 是否与 ERα-36 存在相互作用第49页
 6. TBK1 激酶对 ERα的磷酸化作用与乳腺癌发生相关第49-51页
结论第51-52页
参考文献第52-57页
文献综述第57-67页
 参考文献第61-67页
个人简历第67-68页
发表文章第68-69页
致谢第69-70页

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