| 中文摘要 | 第1-12页 |
| Abstract | 第12-14页 |
| 一 前言 | 第14-29页 |
| 1 藻胆蛋白的基本生物学特性 | 第14-19页 |
| ·藻胆蛋白的类型、组成与特性 | 第14页 |
| ·藻胆蛋白在藻体中的结构与作用 | 第14-17页 |
| ·藻胆蛋白的分离纯化 | 第17-19页 |
| 2 藻红蛋白、藻蓝蛋白的研究进展 | 第19-23页 |
| ·藻红蛋白的理化性质研究 | 第19-20页 |
| ·藻蓝蛋白的理化性质研究 | 第20-21页 |
| ·坛紫菜藻红蛋白、藻蓝蛋白的研究 | 第21-22页 |
| ·分子克隆技术在藻红蛋白、藻蓝蛋白研究中的应用 | 第22-23页 |
| 3 藻胆蛋白的开发利用 | 第23-27页 |
| ·在食品工业和精细化工方面的应用 | 第23页 |
| ·在免疫荧光技术方面的应用 | 第23-24页 |
| ·在医疗保健药物开发方面的应用 | 第24-26页 |
| ·其它方面的研究应用 | 第26-27页 |
| 4 本研究的内容、目的和意义 | 第27-29页 |
| 二 材料与方法 | 第29-40页 |
| 1 实验材料 | 第29页 |
| 2 主要仪器 | 第29-30页 |
| 3 药品试剂及配制 | 第30-32页 |
| 4 实验方法 | 第32-40页 |
| 三 结果与分析 | 第40-59页 |
| 1 坛紫菜藻红蛋白、藻蓝蛋白基因的克隆及序列分析 | 第40-50页 |
| ·坛紫菜叶绿体DNA的提取 | 第40页 |
| ·藻红蛋白、藻蓝蛋白主要亚基基因的PCR扩增 | 第40页 |
| ·目的片段的克隆 | 第40-41页 |
| ·序列测定及同源性分析 | 第41-50页 |
| 2 含有cpeAB、cpcAB基因的原核表达质粒的构建 | 第50-53页 |
| ·从pMD18-T-cpeAB、pMD18-T-cpcAB 质粒中PCR 扩增cpeAB、cpcAB | 第50页 |
| ·cpeAB、cpcAB 基因片段与pTO－T7 的BamHⅠ/XhoⅠ双酶切 | 第50-51页 |
| ·初步筛选pTO-T7-cpeABp、TO-T7-cpcAB 阳性克隆子 | 第51-52页 |
| ·pTO-T7-cpeAB、pTO-T7-cpcAB 的PCR 鉴定和酶切鉴定 | 第52-53页 |
| 3 重组藻红蛋白、藻蓝蛋白基因的原核表达及表达条件的优化 | 第53-56页 |
| ·重组藻红蛋白、藻蓝蛋白基因在大肠杆菌中表达 | 第53-54页 |
| ·坛紫菜重组藻红蛋白、藻蓝蛋白诱导表达时间的优化 | 第54页 |
| ·坛紫菜重组藻红蛋白、藻蓝蛋白诱导表达IPTG浓度的优化 | 第54-56页 |
| 4 重组藻红蛋白、藻蓝蛋白的纯化 | 第56-59页 |
| ·包涵体沉淀的处理及包涵体沉淀的SKL滴定 | 第56-57页 |
| ·cpeAB、cpcAB的Sephadex G-100 凝胶过滤层析 | 第57-58页 |
| ·cpeAB、cpcAB的Sephadex G-100 层析洗脱峰的SDS-PAGE 检测 | 第58-59页 |
| 四 讨论 | 第59-66页 |
| 1 坛紫菜叶绿体DNA 的提取 | 第59页 |
| 2 利用简并引物PCR 扩增藻红蛋白、藻蓝蛋白主要亚基基因 | 第59-60页 |
| 3 藻红蛋白、藻蓝蛋白主要亚基基因的序列测定及分析 | 第60-63页 |
| 4 重组藻红蛋白、藻蓝蛋白基因的原核表达及表达条件的优化 | 第63-64页 |
| 5 重组藻红蛋白、藻蓝蛋白的纯化 | 第64-66页 |
| 五 结论与展望 | 第66-68页 |
| 参考文献 | 第68-78页 |
| 攻读硕士阶段发表的论文和参加的课题 | 第78-79页 |
| 致谢 | 第79页 |
