| 第1章 引言 | 第1-16页 |
| ·大肠杆菌膜间质综述 | 第8-11页 |
| ·细胞包膜的结构 | 第8-9页 |
| ·膜间质的结构、所含物质和其功能 | 第9-10页 |
| ·膜间质蛋白 | 第10-11页 |
| ·膜间质蛋白的折叠聚集问题 | 第11-14页 |
| ·膜间质蛋白的转运和成熟 | 第11-12页 |
| ·膜间质中的折叠酶 | 第12-13页 |
| ·膜间质蛋白所处的恶劣环境 | 第13页 |
| ·具有分子伴侣活性的膜间质蛋白 | 第13-14页 |
| ·研究的目的和意义 | 第14-16页 |
| 第2章 大肠杆菌膜间质蛋白不易聚集现象的发现和研究 | 第16-33页 |
| ·实验的材料和方法 | 第16-21页 |
| ·实验材料 | 第16页 |
| ·细胞提取物的制备 | 第16-17页 |
| ·各种变性条件下细胞提取物聚集试验 | 第17页 |
| ·蛋白的提纯 | 第17-18页 |
| ·蛋白浓度的检测 | 第18页 |
| ·蛋白的鉴定 | 第18-19页 |
| ·远紫外CD光谱 | 第19页 |
| ·脲梯度聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第19页 |
| ·Bis-ANS与蛋白光交联及检测实验 | 第19-20页 |
| ·αA-crystallin蛋白与纯化的膜间质蛋白形成复合物的检测 | 第20-21页 |
| ·实验结果 | 第21-31页 |
| ·膜间质蛋白在各种变性诱导条件下均不易聚集 | 第21-23页 |
| ·四个膜间质主要蛋白的提纯 | 第23-24页 |
| ·四个膜间质主要蛋白没有明显的序列、残基共同性 | 第24-27页 |
| ·膜间质蛋白没有很高的结构稳定性 | 第27-29页 |
| ·膜间质蛋白在随温度升高而变性时暴露疏水表面 | 第29-30页 |
| ·膜间质蛋白在热变性条件下难与典型分予伴侣形成复合物 | 第30-31页 |
| ·本章小节 | 第31-33页 |
| 第3章 结论 | 第33-35页 |
| 参考文献 | 第35-38页 |
| 致谢及声明 | 第38-39页 |
| 个人简历、在学期间的研究成果及发表的论文 | 第39页 |
