| 一、 论文 | 第1-58页 |
| (一) 中文摘要 | 第6-8页 |
| (二) 英文摘要 | 第8-11页 |
| (三) 前言 | 第11-14页 |
| (四) 第一章 糖苷酶活性测定方法的建立 | 第14-23页 |
| 引言 | 第14页 |
| 1-1 实验材料 | 第14页 |
| 1-2 实验仪器与试剂 | 第14-15页 |
| 1-3 实验方法 | 第15-16页 |
| 1-3-1 pH值对β-葡萄糖苷酶活性的影响 | 第15页 |
| 1-3-2 反应温度对β-葡萄糖苷酶活性的影响 | 第15页 |
| 1-3-3 pNPG法测β-葡萄糖苷酶的活力 | 第15页 |
| 1-3-4 HPLC检测条件筛选 | 第15页 |
| 1-3-4-1 氨基柱检测条件 | 第15页 |
| 1-3-4-2 C_(18)柱检测条件 | 第15页 |
| 1-3-5 水解人参皂苷Rb_1活性反应初速度时间测定 | 第15-16页 |
| 1-3-6 蛋白含量的测定方法 | 第16页 |
| 1-3-7 电泳条件及染色方法 | 第16页 |
| 1-3-7-1 SE酶电泳上样量选择 | 第16页 |
| 1-3-7-2 PAGE糖苷酶活性染色 | 第16页 |
| 1-4 结果和讨论 | 第16-22页 |
| 1-5 小结 | 第22-23页 |
| (五) 第二章 对SE酶不同纯化方法的探索和选择 | 第23-36页 |
| 引言 | 第23页 |
| 2-1 实验材料 | 第23页 |
| 2-2 实验仪器与试剂 | 第23-24页 |
| 2-3 实验方法 | 第24-26页 |
| 2-3-1 盐析法 | 第24页 |
| 2-3-2 乙醇沉淀法 | 第24页 |
| 2-3-3 DEAE-纤维素离子交换层析 | 第24-25页 |
| 2-3-3-1 缓冲条件选择 | 第24页 |
| 2-3-3-2 洗脱条件选择 | 第24-25页 |
| 2-3-4 DEAE-Sepharose离子交换层析 | 第25页 |
| 2-3-4-1 DEAE-Sepharose CL-6B对原酶吸附容量 | 第25页 |
| 2-3-4-2 DEAE-Sepharose离子交换分段层析 | 第25页 |
| 2-3-4-3 DEAE-Sepharose离子交换分段层析 | 第25页 |
| 2-3-5 羟基磷灰石(HA)层析 | 第25-26页 |
| 2-3-6 Sephadex G-200层析 | 第26页 |
| 2-4 结果和讨论 | 第26-35页 |
| 2-5 小结 | 第35-36页 |
| (六) 第三章 对SE酶的分离纯化 | 第36-44页 |
| 引言 | 第36页 |
| 3-1 实验材料 | 第36页 |
| 3-2 实验仪器与试剂 | 第36页 |
| 3-3 实验方法 | 第36-37页 |
| 3-3-1 离子交换分段层析分离样品 | 第36页 |
| 3-3-2 离子交换梯度层析分离样品 | 第36-37页 |
| 3-3-3 样品的除盐浓缩 | 第37页 |
| 3-3-4 凝胶过滤层析分离样品 | 第37页 |
| 3-3-5 SDS-电泳测分子量 | 第37页 |
| 3-3-6 凝胶过滤层析测分子量 | 第37页 |
| 3-4 结果和讨论 | 第37-42页 |
| 3-5 小结 | 第42-44页 |
| (七) 第四章 对β-葡萄糖苷酶特性的研究 | 第44-53页 |
| 引言 | 第44页 |
| 4-1 实验材料 | 第44页 |
| 4-2 实验仪器与试剂 | 第44页 |
| 4-3 实验方法 | 第44-45页 |
| 4-3-1 酶解时间的测定 | 第44页 |
| 4-3-2 酶的最适pH | 第44页 |
| 4-3-3 酶的pH稳定性 | 第44页 |
| 4-3-4 酶的最适温度 | 第44-45页 |
| 4-3-5 酶的热稳定性 | 第45页 |
| 4-3-6 金属离子、激活剂和抑制剂对酶的影响 | 第45页 |
| 4-3-7 动力学参数的测定 | 第45页 |
| 4-3-8 酶解Rb_1产物随时间的变化 | 第45页 |
| 4-4 结果和讨论 | 第45-51页 |
| 4-5 小结 | 第51-53页 |
| (八) 结论 | 第53-54页 |
| (九) 展望 | 第54-55页 |
| (十) 致谢 | 第55-56页 |
| (十一) 参考文献 | 第56-58页 |
| 二、 文献综述 | 第58-73页 |
| (一) 正文 | 第58-69页 |
| (二) 参考文献 | 第69-73页 |
