| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 英文摘要 | 第7-8页 |
| 缩写词 | 第8-9页 |
| 引言 | 第9-11页 |
| 文献综述 | 第11-23页 |
| 1 前言 | 第11-23页 |
| 正文 | 第23-51页 |
| 1 实验材料及设备 | 第23-24页 |
| 1．1 实验材料 | 第23页 |
| 1．2 主要试剂 | 第23页 |
| 1．3 主要仪器及设备 | 第23-24页 |
| 2 实验方法 | 第24-34页 |
| 2．1 蛋白质浓度的测定 | 第24-25页 |
| 2．1．1 试剂配制 | 第24-25页 |
| 2．1．2 样品蛋白浓度的测定 | 第25页 |
| 2．2 SOD活性测定方法 | 第25-26页 |
| 2．2．1 NBT反应液的配制 | 第25-26页 |
| 2．2．2 测定 | 第26页 |
| 2．2．3 计算 | 第26页 |
| 2．3 聚丙烯酰胺凝胶垂直板电泳 | 第26-27页 |
| 2．3．1 试剂配制 | 第26-27页 |
| 2．3．2 样品处理 | 第27页 |
| 2．3．3 电泳 | 第27页 |
| 2．4 电泳胶片蛋白染色 | 第27页 |
| 2．4．1 试剂配制 | 第27页 |
| 2．4．2 染色过程 | 第27页 |
| 2．5 电泳胶片SOD活性染色 | 第27-28页 |
| 2．5．1 试剂配制 | 第27-28页 |
| 2．5．2 染色过程 | 第28页 |
| 2．6 营养酸模SOD的纯化 | 第28-29页 |
| 2．6．1 SOD粗提液的获得 | 第28页 |
| 2．6．2 硫酸铵分级沉淀 | 第28-29页 |
| 2．6．3 SephadexG-75凝胶过滤 | 第29页 |
| 2．6．4 DEAE-cellulose柱层析 | 第29页 |
| 2．7 营养酸模SOD种类的鉴定 | 第29-30页 |
| 2．7．1 氰化钾、双氧水、氯仿-乙醇抑制法 | 第29-30页 |
| 2．7．2 紫外-可见特征吸收光谱法 | 第30页 |
| 2．8 营养酸模SOD理化性质的测定 | 第30-34页 |
| 2．8．1 pH对酶活性的影响 | 第30页 |
| 2．8．2 温度对酶活性的影响 | 第30页 |
| 2．8．3 SOD亚基分子量的测定 | 第30-31页 |
| 2．8．4 SODN-末端氨基酸的测定 | 第31-33页 |
| 2．8．5 SOD等电点的测定 | 第33-34页 |
| 3 结果与分析 | 第34-47页 |
| 3．1 营养酸模SOD的纯化 | 第34-39页 |
| 3．1．1 SOD粗提液的获得 | 第34-35页 |
| 3．1．2 硫酸铵分级沉淀 | 第35-36页 |
| 3．1．3 SephadexG-75凝胶过滤 | 第36-37页 |
| 3．1．4 DEAE-cellulose柱层析 错误！未定义书签。 | 第37-39页 |
| 3．1．5 不同阶段的SOD纯化结果 | 第39页 |
| 3．2 营养酸模SOD种类的鉴定 | 第39-41页 |
| 3．2．1 氰化钾、双氧水、氯仿-乙醇抑制实验 | 第39-40页 |
| 3．2．2 紫外-可见特征吸收光谱法 | 第40-41页 |
| 3．3 营养酸模SOD理化性质的测定 | 第41-47页 |
| 3．3．1 pH对酶活性的影响 | 第41-42页 |
| 3．3．2 温度对酶活性的影响 | 第42-44页 |
| 3．3．3 SOD亚基分子量的测定 | 第44-45页 |
| 3．3．4 SODN-末端氨基酸的测定 | 第45-47页 |
| 3．3．5 SOD等电点的测定 | 第47页 |
| 4 讨论 | 第47-49页 |
| 5 结论 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-58页 |