| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8页 |
| 缩略语索引 | 第12-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-26页 |
| 1.1 手足口病 | 第13页 |
| 1.2 CVA16引起的HFMD爆发 | 第13-14页 |
| 1.3 CVA16的流行病学 | 第14-15页 |
| 1.3.1 CVA16的基因分型和分子流行病学 | 第14页 |
| 1.3.2 CVA16的血清流行病学 | 第14-15页 |
| 1.4 CVA16的基因组和编码蛋白 | 第15-16页 |
| 1.5 肠道病毒的3AB和3A蛋白研究进展 | 第16-21页 |
| 1.5.1 肠道病毒的3A、3B和3AB蛋白与病毒感染 | 第16-17页 |
| 1.5.2 3AB/3A蛋白与ACBD3 | 第17-21页 |
| 1.6 酵母双杂交系统简介 | 第21-24页 |
| 1.6.1 酵母双杂交系统原理 | 第21页 |
| 1.6.2 酵母双杂交系统应用 | 第21-23页 |
| 1.6.3 酵母双杂交系统的优缺点 | 第23-24页 |
| 1.7 免疫共沉淀技术简介 | 第24-25页 |
| 1.7.1 免疫共沉淀技术原理 | 第24页 |
| 1.7.2 免疫共沉淀技术的应用和优缺点 | 第24-25页 |
| 1.8 本论文研究目的及意义 | 第25-26页 |
| 第二章 酵母双杂交筛选与3AB蛋白互作的宿主蛋白 | 第26-55页 |
| 2.1 材料和方法 | 第26-43页 |
| 2.1.1 材料 | 第26-34页 |
| 2.1.2 方法 | 第34-43页 |
| 2.2 结果 | 第43-53页 |
| 2.2.1 重组诱饵表达载体的构建及鉴定 | 第43-46页 |
| 2.2.2 重组诱饵载体的电转化与鉴定 | 第46-47页 |
| 2.2.3 检测诱饵蛋白的毒性作用 | 第47-48页 |
| 2.2.4 Western blot检测诱饵蛋白在酵母中的表达情况 | 第48-49页 |
| 2.2.5 检测诱饵蛋白的自激活作用 | 第49页 |
| 2.2.6 文库筛选结果 | 第49-53页 |
| 2.3 讨论 | 第53-54页 |
| 2.3.1 CVA16的2A蛋白毒性 | 第53页 |
| 2.3.2 2B和3C未筛选到互作蛋白原因 | 第53-54页 |
| 2.4 小结 | 第54-55页 |
| 第三章 3AB与ACBD3相互作用验证 | 第55-71页 |
| 3.1 材料和方法 | 第55-64页 |
| 3.1.1 材料 | 第55-60页 |
| 3.1.2 方法 | 第60-64页 |
| 3.2 结果 | 第64-69页 |
| 3.2.1 构建pCDNA3.1-2×Flag和pCDNA3.1-2×HA | 第64-66页 |
| 3.2.2 构建真核表达载体pCDNA3.1-3 AB-2×Flag和pCDNA3.l-ACBD3-2×HA | 第66-68页 |
| 3.2.3 Western blot检测3AB和ACBD3在HEK293T细胞中的表达 | 第68-69页 |
| 3.2.4 在HEK293T细胞中Co-IP验证3AB和ACBD3相互作用 | 第69页 |
| 3.3 讨论 | 第69-70页 |
| 3.3.1 Co-IP验证3AB和ABCD3互作分析 | 第69页 |
| 3.3.2 实验中存在的不足 | 第69-70页 |
| 3.4 小结 | 第70-71页 |
| 第四章 全文总结 | 第71-72页 |
| 第五章 展望 | 第72-73页 |
| 致谢 | 第73-74页 |
| 参考文献 | 第74-77页 |
| 附录 | 第77页 |
| 一、攻读硕士期间发表论文 | 第77页 |
| 二、攻读硕士期间参加项目情况 | 第77页 |
