| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第10-24页 |
| 1.1 蛋白质的结构与功能简介 | 第10-12页 |
| 1.1.1 蛋白质的基本结构 | 第10-11页 |
| 1.1.2 蛋白质功能 | 第11-12页 |
| 1.2 血清白蛋白及其二级结构的主要研究方法 | 第12-22页 |
| 1.2.1 傅利叶红外光谱法 | 第13-15页 |
| 1.2.2 拉曼光谱法 | 第15页 |
| 1.2.3 荧光光谱法 | 第15-16页 |
| 1.2.4 圆二色谱法 | 第16页 |
| 1.2.5 二维相关光谱 | 第16-22页 |
| 1.3 本文的研究目的及方案 | 第22-24页 |
| 第二章 温度诱导牛血清白蛋白溶液二级结构的变化 | 第24-38页 |
| 2.1 引言 | 第24-25页 |
| 2.2 实验部分 | 第25-26页 |
| 2.2.1 实验原料及仪器 | 第25-26页 |
| 2.2.2 样品的制备与红外测试及表征 | 第26页 |
| 2.2.3 二维相关分析 | 第26页 |
| 2.3 结果与分析 | 第26-37页 |
| 2.3.1 温度诱导的牛血清白蛋白的傅里叶红外光谱 | 第26-28页 |
| 2.3.2 广义二维相关分析 | 第28-31页 |
| 2.3.3 基于原位红外分析的峰分辨及归属 | 第31-33页 |
| 2.3.4 峰强度变化的序列顺序 | 第33-35页 |
| 2.3.5 变温过程中BSA溶液的二级结构含量变化 | 第35-37页 |
| 2.4 本章小结 | 第37-38页 |
| 第三章 药物分子对牛血清白蛋白中色氨酸残基的荧光猝灭作用 | 第38-54页 |
| 3.1 前言 | 第38-39页 |
| 3.2 实验部分 | 第39-40页 |
| 3.2.1 实验原料及仪器 | 第39-40页 |
| 3.2.2 样品的配制及荧光测试 | 第40页 |
| 3.2.3 二维相关分析 | 第40页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第40-52页 |
| 3.3.1 牛血清白蛋白的荧光光谱 | 第40-44页 |
| 3.3.2 二维相关光谱研究牛血清白蛋白中色氨酸残基的荧光猝灭 | 第44-47页 |
| 3.3.3 原位光谱分析法研究牛血清白蛋白中色氨酸残基的荧光猝灭 | 第47-52页 |
| 3.4 本章小结 | 第52-54页 |
| 第四章 牛血清白蛋白的氢-氘转换 | 第54-66页 |
| 4.1 前言 | 第54-55页 |
| 4.2 实验部分 | 第55-56页 |
| 4.2.1 实验原料及仪器 | 第55页 |
| 4.2.2 样品的测试及原位红外光谱分析 | 第55页 |
| 4.2.3 二维相关分析 | 第55-56页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第56-65页 |
| 4.3.1 氢-氘转换过程中的牛血清白蛋白的红外谱图以及氘代程度分析 | 第56-59页 |
| 4.3.2 二维相关光谱研究牛血清白蛋白的氢-氘转换过程 | 第59-60页 |
| 4.3.3 原位红外光谱法研究时间诱导的牛血清白蛋白的氢-氘转换过程 | 第60-65页 |
| 4.4 本章结论 | 第65-66页 |
| 第五章 结论与展望 | 第66-68页 |
| 5.1 全文结论 | 第66-67页 |
| 5.2 展望 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-75页 |
| 攻读学位期间的科研成果 | 第75-76页 |
| 致谢 | 第76页 |
