摘要 | 第8-10页 |
Abstract | 第10-11页 |
主要英文缩略语索引 | 第12-14页 |
第1章 绪论 | 第14-20页 |
1.1 血红素蛋白的功能多样性 | 第14-15页 |
1.2 血红素蛋白翻译后修饰多样性 | 第15-17页 |
1.3 基于肌红蛋白的分子设计 | 第17-18页 |
1.4 本论文研究目的、内容及意义 | 第18-20页 |
1.4.1 目的意义 | 第18页 |
1.4.2 研究内容 | 第18-19页 |
1.4.3 拟解决的关键问题 | 第19-20页 |
第2章 突变体F43Y Mb中新型C-O共价键的发现及其对蛋白结构和功能的影响 | 第20-38页 |
2.1 肌红蛋白及其突变体蛋白的表达与纯化 | 第20-22页 |
2.1.1 实验仪器与试剂 | 第20页 |
2.1.2 实验内容 | 第20-22页 |
2.2 WT Mb与F43Y Mb的UV-vis光谱特性比较 | 第22-24页 |
2.2.1 实验仪器及材料 | 第22页 |
2.2.2 实验内容 | 第22-23页 |
2.2.3 实验结果与讨论 | 第23-24页 |
2.3 WT Mb与F43Y Mb的氧解离常数测定 | 第24-26页 |
2.3.1 实验仪器及材料 | 第24-25页 |
2.3.2 实验内容 | 第25页 |
2.3.3 实验结果与讨论 | 第25-26页 |
2.4 WT Mb与F43Y Mb的盐酸胍诱导去折叠研究 | 第26-28页 |
2.4.1 实验仪器及材料 | 第26页 |
2.4.2 实验内容 | 第26-27页 |
2.4.3 实验结果与讨论 | 第27-28页 |
2.5 WT Mb与F43Y Mb的质谱比较 | 第28-29页 |
2.6 WT Mb与F43Y Mb晶体结构比较 | 第29-32页 |
2.6.1 实验仪器及材料 | 第29页 |
2.6.2 实验内容 | 第29页 |
2.6.3 实验结果与讨论 | 第29-32页 |
2.7 WT Mb与F43Y Mb活化过氧化氢能力的研究 | 第32-34页 |
2.7.1 实验仪器及材料 | 第32页 |
2.7.2 实验内容 | 第32-33页 |
2.7.3 实验结果与讨论 | 第33-34页 |
2.8 WT Mb与F43Y Mb电子顺磁共振光谱实验 | 第34-36页 |
2.8.1 实验仪器及材料 | 第34页 |
2.8.2 实验内容 | 第34页 |
2.8.3 实验结果与讨论 | 第34-36页 |
2.9 结论 | 第36-38页 |
第3章 以突变体L29H/F43Y Mb为框架对酪氨酸-血红素C-O键调控血红素蛋白结构和功能的直接比较研究 | 第38-64页 |
3.1 L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X的表达与纯化 | 第38-40页 |
3.1.1 实验仪器及材料 | 第38页 |
3.1.2 实验内容 | 第38-40页 |
3.2 L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X质谱比较 | 第40-41页 |
3.3 L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X晶体结构比较 | 第41-44页 |
3.4 L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X紫外光谱性质比较 | 第44-46页 |
3.4.1 实验仪器及材料 | 第44页 |
3.4.2 实验内容 | 第44页 |
3.4.3 实验结果与讨论 | 第44-46页 |
3.5 L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X稳定性比较 | 第46-49页 |
3.5.1 实验仪器及材料 | 第46页 |
3.5.2 实验内容 | 第46页 |
3.5.3 实验结果与讨论 | 第46-49页 |
3.6 咪唑滴定测试L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X的远端氢键稳定性 | 第49-52页 |
3.6.1 实验仪器及材料 | 第49页 |
3.6.2 实验内容 | 第49页 |
3.6.3 结果与讨论 | 第49-52页 |
3.7 L29H/F43Y Mb与L29H/F43Y Mb-X活化过氧化氢能力比较 | 第52-56页 |
3.7.1 实验仪器及材料 | 第52页 |
3.7.2 实验内容 | 第52-53页 |
3.7.3 结果与讨论 | 第53-56页 |
3.8 酪氨酸-血红素共价连接机理研究 | 第56-62页 |
3.8.1 实验仪器及材料 | 第56页 |
3.8.2 实验内容 | 第56-57页 |
3.8.3 结果与讨论 | 第57-62页 |
3.9 结论 | 第62-64页 |
参考文献 | 第64-76页 |
攻读硕士学位期间的科研成果 | 第76-78页 |
致谢 | 第78页 |