| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 1 前言 | 第11-21页 |
| 1.1 贝类先天免疫 | 第11页 |
| 1.2 超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase, SOD）的简介 | 第11-14页 |
| 1.2.1 超氧化物歧化酶的分类和分布 | 第12页 |
| 1.2.2 超氧化物歧化酶的分子结构特征 | 第12-13页 |
| 1.2.3 超氧化物歧化酶的生物学功能 | 第13页 |
| 1.2.4 超氧化物歧化酶在水生动物中的研究 | 第13-14页 |
| 1.3 凝集素（Lectin）简介 | 第14-16页 |
| 1.3.1 动物凝集素的分类 | 第14页 |
| 1.3.2 C-型凝集素的分子结构 | 第14-16页 |
| 1.3.3 C-型凝集素的生物学功能 | 第16页 |
| 1.3.4 C-型凝集素在无脊椎动物中的研究 | 第16页 |
| 1.4 抗菌肽简介 | 第16-20页 |
| 1.4.1 抗菌肽在水生动物中的发现 | 第17页 |
| 1.4.2 抗菌肽的类型 | 第17-18页 |
| 1.4.3 抗菌肽的作用机制 | 第18-19页 |
| 1.4.4 抗菌肽的应用前景 | 第19-20页 |
| 1.5 研究目的和意义 | 第20-21页 |
| 2 马氏珠母贝超氧化物歧化酶PmECSOD的分离纯化及鉴定、基因表达分析 | 第21-46页 |
| 2.1 实验材料 | 第21-22页 |
| 2.1.1 实验动物 | 第21页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第21-22页 |
| 2.1.3 实验仪器 | 第22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-32页 |
| 2.2.1 马氏珠母贝的诱导与血清的收集 | 第22页 |
| 2.2.2 马氏珠母贝血清的分离纯化 | 第22-23页 |
| 2.2.3 抗菌活性的检测 | 第23-24页 |
| 2.2.4 马氏珠母贝血清活性蛋白的质谱分析 | 第24页 |
| 2.2.5 马氏珠母贝血细胞总RNA的提取 | 第24页 |
| 2.2.6 DH5α 感受态细胞的制备 | 第24-25页 |
| 2.2.7 引物的设计 | 第25页 |
| 2.2.8 中间片段的克隆 | 第25-27页 |
| 2.2.9 PmECSOD的 3' 末端和 5' 末端的克隆 | 第27-30页 |
| 2.2.10 PmECSOD的序列分析 | 第30-31页 |
| 2.2.11马氏珠母贝PmECSOD基因表达分析 | 第31-32页 |
| 2.3 结果与分析 | 第32-43页 |
| 2.4 讨论 | 第43-46页 |
| 3 马氏珠母贝凝集素PmCLEC-1 的分离纯化及鉴定、基因表达分析 | 第46-60页 |
| 3.1 实验材料 | 第46页 |
| 3.1.1 实验动物 | 第46页 |
| 3.1.2 实验试剂 | 第46页 |
| 3.1.3 实验仪器 | 第46页 |
| 3.2 实验方法 | 第46-50页 |
| 3.2.1 马氏珠母贝的诱导和血清的收集 | 第46页 |
| 3.2.2 马氏珠母贝血清PmC LEC-1 的分离纯化 | 第46页 |
| 3.2.3 抗菌活性的检测 | 第46页 |
| 3.2.4 马氏珠母贝血清PmC LEC-1 的质谱分析 | 第46-47页 |
| 3.2.5 PmC LEC-1 基因的引物设计 | 第47页 |
| 3.2.6 PmC LEC-1 基因的 3'末端和 5'末端的克隆 | 第47-49页 |
| 3.2.7 序列分析 | 第49页 |
| 3.2.8 马氏珠母贝PmC LEC-1 基因表达分析 | 第49-50页 |
| 3.3 结果与分析 | 第50-58页 |
| 3.3.1 马氏珠母贝PmC LEC-1 的分离纯化 | 第50-51页 |
| 3.3.2 马氏珠母贝PmC LEC-1 的基因全长克隆 | 第51-53页 |
| 3.3.3 马氏珠母贝PmC LEC-1 的生物信息学分析 | 第53-54页 |
| 3.3.4 序列的结构域、同源比对以及进化树的构建 | 第54-57页 |
| 3.3.5 马氏珠母贝PmC LEC-1 的全组织差异表达分析 | 第57页 |
| 3.3.6 细菌刺激之后凝集素的mRNA在血淋巴中的时序表达 | 第57-58页 |
| 3.4 讨论 | 第58-60页 |
| 4 马氏珠母贝PmAMP-1 的分离纯化及鉴定、基因表达分析 | 第60-70页 |
| 4.1 实验材料 | 第60页 |
| 4.1.1 实验动物 | 第60页 |
| 4.1.2 实验试剂 | 第60页 |
| 4.1.3 实验仪器 | 第60页 |
| 4.2 实验方法 | 第60-62页 |
| 4.2.1 马氏珠母贝的诱导和血清的收集 | 第60页 |
| 4.2.2 马氏珠母贝血清PmAMP-1 的分离纯化 | 第60页 |
| 4.2.3 抗菌活性的检测 | 第60-61页 |
| 4.2.4 马氏珠母贝血清PmAMP-1 的质谱分析 | 第61页 |
| 4.2.5 PmAMP-1 基因的引物设计 | 第61页 |
| 4.2.6 PmAMP-1 基因的 3'末端和 5'末端的克隆 | 第61页 |
| 4.2.7 序列分析 | 第61页 |
| 4.2.8 PmAMP-1 基因表达分析 | 第61页 |
| 4.2.9 透射电镜的观察PmAMP-1 作用大肠杆菌后的形态变化 | 第61-62页 |
| 4.3 结果与分析 | 第62-68页 |
| 4.3.1 马氏珠母贝PmAMP-1 的分离纯化 | 第62-64页 |
| 4.3.2 马氏珠母贝的基因PmAMP-1 全长克隆 | 第64页 |
| 4.3.3 马氏珠母贝PmAMP-1 的生物信息学分析 | 第64-66页 |
| 4.3.4 马氏珠母贝PmAMP-1 基因的组织差异表达分析 | 第66页 |
| 4.3.5 细菌刺激之后PmAMP基因的mRNA在血淋巴中的时序表达 | 第66-67页 |
| 4.3.6 马氏珠母贝抗菌肽作用细菌的作用机制 | 第67-68页 |
| 4.4 讨论 | 第68-70页 |
| 5 结论 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-81页 |
| 致谢 | 第81-82页 |
| 作者简介 | 第82-83页 |
| 导师简介 | 第83页 |
