| 摘要 | 第2-4页 |
| ABSTRACT | 第4-5页 |
| 符号说明 | 第6-10页 |
| 综述一：犬干扰素的研究进展 | 第10-14页 |
| 1. 干扰素的研究进展 | 第10-14页 |
| 1.1 干扰素的分类 | 第10页 |
| 1.2 干扰素的生物学特性及应用 | 第10-12页 |
| 1.3 基因工程干扰素研究进展 | 第12页 |
| 1.4 犬干扰素的研究进展 | 第12-14页 |
| 综述二：重组蛋白标签的研究进展 | 第14-17页 |
| 1. 融合标签 | 第14-16页 |
| 2. ELP标签的应用 | 第16-17页 |
| 研究内容一：类弹性蛋白多肽融合犬白介素29的表达与活性检测 | 第17-34页 |
| 1. 材料 | 第17-19页 |
| 1.1 生物材料和主要试剂 | 第17-18页 |
| 1.2 主要仪器设备 | 第18页 |
| 1.3 培养基和常用溶液 | 第18-19页 |
| 2 实验方法 | 第19-28页 |
| 2.1 基因克隆 | 第19-22页 |
| 2.2 表达载体构建 | 第22-23页 |
| 2.3 重组蛋白的诱导表达 | 第23-24页 |
| 2.4 重组蛋白表达条件优化 | 第24-26页 |
| 2.5 融合干扰素活性检测 | 第26-28页 |
| 3 结果 | 第28-33页 |
| 3.1 基因扩增 | 第28-29页 |
| 3.2 pCaIL29-ELP构建 | 第29页 |
| 3.3 融合蛋白表达 | 第29-31页 |
| 3.4 相变循环参数优化 | 第31-32页 |
| 3.5 融合蛋白纯化 | 第32页 |
| 3.6 融合蛋白的活性测定 | 第32-33页 |
| 4 讨论 | 第33-34页 |
| 研究内容二：类弹性蛋白多肽融合犬α干扰素的表达与活性检测 | 第34-43页 |
| 1 材料 | 第34-35页 |
| 1.1 菌株、细胞、病毒 | 第34页 |
| 1.2 主要工具酶与试剂 | 第34页 |
| 1.3 培养基和常用溶液 | 第34页 |
| 1.4 主要仪器 | 第34-35页 |
| 2 实验方法 | 第35-39页 |
| 2.1 基因克隆 | 第35-36页 |
| 2.2 表达载体构建 | 第36-38页 |
| 2.3 重组蛋白诱导表达 | 第38页 |
| 2.4 表达产物分析 | 第38页 |
| 2.5 表达条件优化 | 第38页 |
| 2.6 融合蛋白纯化 | 第38页 |
| 2.7 干扰素活性测定 | 第38-39页 |
| 3 结果 | 第39-42页 |
| 3.1 融合表达载体构建 | 第39页 |
| 3.2 融合蛋白表达分析 | 第39-40页 |
| 3.3 融合蛋白表达条件优化 | 第40-41页 |
| 3.4 沉淀ELP-CaIFN α 1的盐浓度 | 第41页 |
| 3.5 ELP-CaIFN α 1融合蛋白的纯化 | 第41-42页 |
| 3.6 干扰素的活性测定 | 第42页 |
| 4 讨论 | 第42-43页 |
| 研究内容三：ELP-CaIFN α-CaIFN γ的融合表达与抗病毒活性检测 | 第43-50页 |
| 1 材料 | 第43-44页 |
| 1.1 生物材料 | 第43页 |
| 1.2 工具酶与试剂 | 第43页 |
| 1.3 培养基和常用溶液 | 第43页 |
| 1.4 主要仪器 | 第43-44页 |
| 2 实验方法 | 第44-47页 |
| 2.1 表达载体构建 | 第44-46页 |
| 2.2 重组蛋白诱导表达 | 第46页 |
| 2.3 诱导表达条件优化 | 第46页 |
| 2.4 表达条件优化 | 第46页 |
| 2.5 融合蛋白纯化 | 第46页 |
| 2.6 干扰素活性测定 | 第46-47页 |
| 3 结果 | 第47-49页 |
| 3.1 表达载体构建 | 第47页 |
| 3.2 融合蛋白表达分析 | 第47-48页 |
| 3.3 相变循环盐浓度优化 | 第48页 |
| 3.4 融合蛋白纯化 | 第48-49页 |
| 3.5 融合干扰素的活性测定 | 第49页 |
| 4 讨论与总结 | 第49-50页 |
| 全文总结 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
