| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-18页 |
| ·研究背景 | 第10-16页 |
| ·转甲状腺素蛋白( transthyretin, TTR ) | 第10-12页 |
| ·与转甲状腺素蛋白相关的淀粉样疾病 | 第12-14页 |
| ·TTR 相关疾病的治疗策略 | 第14-16页 |
| ·选题目的及意义 | 第16-17页 |
| ·技术路线 | 第17-18页 |
| 第二章 转甲状腺素蛋白野生型及其突变体 V30A，V30M 的表达与纯化 | 第18-37页 |
| ·实验材料与方法 | 第18-31页 |
| ·实验材料 | 第18页 |
| ·实验试剂 | 第18-19页 |
| ·主要仪器 | 第19-20页 |
| ·实验方法 | 第20-31页 |
| ·实验结果 | 第31-36页 |
| ·pQE-30 表达载体与 PGE-TTR 的双酶切检测 | 第31-32页 |
| ·V30A TTR 与 V30M TTR 的测序鉴定 | 第32-33页 |
| ·IPTG 诱导 TTR 蛋白表达的 SDS-PAGE 检测结果 | 第33-34页 |
| ·TTR 蛋白可溶性检测 | 第34页 |
| ·镍柱凝胶亲和层析纯化目的 TTR 蛋白 | 第34-35页 |
| ·纯化后的 TTR 蛋白纯度分析 | 第35-36页 |
| ·本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 转甲状腺素蛋白及其突变体的稳定性研究 | 第37-44页 |
| ·材料与方法 | 第37-39页 |
| ·实验材料 | 第37页 |
| ·实验试剂 | 第37页 |
| ·主要仪器 | 第37页 |
| ·实验方法 | 第37-39页 |
| ·实验结果 | 第39-42页 |
| ·V30A 突变对 TTR 淀粉样物质形成的影响 | 第39-40页 |
| ·V30A 突变对 TTR 四级结构稳定性的影响 | 第40-41页 |
| ·V30A 突变对 TTR 的三级结构稳定性的影响 | 第41-42页 |
| ·本章小结 | 第42-44页 |
| 第四章 TTR 小分子抑制剂的初步筛选 | 第44-47页 |
| ·实验材料 | 第44页 |
| ·实验方法 | 第44页 |
| ·实验结果 | 第44-46页 |
| ·本章小结 | 第46-47页 |
| 结论 | 第47-48页 |
| 附录 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-55页 |
| 致谢 | 第55页 |
