| 中文摘要 | 第1-8页 |
| 英文摘要 | 第8-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-22页 |
| ·引言 | 第10-12页 |
| ·NMR 应用于溶液中蛋白质研究的新进展 | 第12-16页 |
| ·NMR 谱仪技术的新进展 | 第12-13页 |
| ·NMR 实验技术的新进展 | 第13-15页 |
| ·残余偶极-偶极耦合常数的测定 | 第15-16页 |
| ·适合于NMR 研究的蛋白质样品制备 | 第16-18页 |
| ·新的同位素标记技术 | 第16-17页 |
| ·无细胞体系蛋白质的表达 | 第17-18页 |
| ·蛋白质分子动力学的NMR 研究 | 第18-19页 |
| 参考文献 | 第19-22页 |
| 第二章 蛋白质NMR 研究的基本原理 | 第22-36页 |
| ·引言 | 第22页 |
| ·蛋白质NMR 谱学所检测的主要参数 | 第22-24页 |
| ·化学位移（δ） | 第22-23页 |
| ·核间Overhauser 效应(NOE) | 第23页 |
| ·标量偶合常数（J） | 第23-24页 |
| ·适用于NMR 研究的蛋白质样品条件 | 第24页 |
| ·异核多维NMR 谱及蛋白质共振峰的归属 | 第24-29页 |
| ·主链的顺序归属 | 第25-28页 |
| ·侧链共振峰的归属 | 第28-29页 |
| ·应用NMR 谱学研究溶液中蛋白质的步骤和顺序 | 第29-32页 |
| ·蛋白质的分子动力学的NMR 研究 | 第32-35页 |
| ·弛豫理论 | 第32-33页 |
| ·数据采集和分析 | 第33-34页 |
| ·Model-Free 方法的动力学参数 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-36页 |
| 第三章 Trichosanthin Delta C7 蛋白质分子动力学的NMR 研究 | 第36-52页 |
| ·引言 | 第36-37页 |
| ·材料与方法 | 第37-38页 |
| ·NMR 实验样品 | 第37页 |
| ·NMR 波谱 | 第37-38页 |
| ·结果与讨论 | 第38-50页 |
| ·2D、3D 实验及TCS-C7 主链的顺序识别 | 第38-39页 |
| ·Clean SEA-HSQC 脉冲序列 | 第39-43页 |
| ·应用Clean SEA-HSQC 实验探测TCS-C7 蛋白在溶液中可与溶剂交换的残基 | 第43-46页 |
| ·TCS-C7 主链酰胺~(15)N 的 T1, T2 和主链~1H-~(15)N 的 NOE 值 | 第46-48页 |
| ·TCS-C7 的主链动力学参数 | 第48-50页 |
| ·结论 | 第50页 |
| 参考文献 | 第50-52页 |
| 第四章 NMR 在蛋白-配体相互作用研究中的应用 | 第52-58页 |
| ·引言 | 第52页 |
| ·NMR 在蛋白-蛋白（多肽）的相互作用研究中的应用 | 第52-54页 |
| ·NMR 在蛋白质与有机小分子药物配体相互作用研究中的应用 | 第54-56页 |
| ·药物与受体相互作用概述 | 第54-55页 |
| ·多个药物配体分子与同一受体相互作用的研究 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-58页 |
| 第五章 两种配体与人体血清白蛋白的竞争性结合的NMR 研究 | 第58-68页 |
| ·引言 | 第58-59页 |
| ·实验部分 | 第59-61页 |
| ·结果与讨论 | 第61-66页 |
| ·结论 | 第66页 |
| 参考文献 | 第66-68页 |
| 第六章 两种配体与蛋白质的竞争结合和共结合的NMR 表征 | 第68-84页 |
| ·引言 | 第68-69页 |
| ·实验与方法 | 第69-70页 |
| ·结果与讨论 | 第70-79页 |
| ·配体IBP 和SAL 之间IL-NOE 的观测 | 第70-73页 |
| ·IL-NOE 来源的分析 | 第73-74页 |
| ·CPMG –ROESY 实验的设计 | 第74-76页 |
| ·实验室坐标系与旋转坐标系中的交叉弛豫的对照研究 | 第76-77页 |
| ·配体分子内ROE 和配体间ROE 的发展曲线 | 第77-79页 |
| ·结论 | 第79页 |
| 参考文献 | 第79-84页 |
| 第七章 钙调蛋白与IQ 肽段相互作用的NMR 研究 | 第84-104页 |
| ·引言 | 第84-87页 |
| ·钙调蛋白及其结构 | 第84-85页 |
| ·Neurogranin 及其IQ 肽段 | 第85-87页 |
| ·材料与方法 | 第87-89页 |
| ·钙调蛋白的表达 | 第87页 |
| ·钙调蛋白的纯化 | 第87-88页 |
| ·CaM 和IQ 多肽的NMR 样品配备 | 第88页 |
| ·钙调蛋白与IQ 肽段的滴定实验 | 第88页 |
| ·NMR 实验 | 第88-89页 |
| ·结果与讨论 | 第89-100页 |
| ·2D、3D NMR 实验及谱峰的顺序归属 | 第89-91页 |
| ·IQ 肽段滴定与钙调蛋白的化学位移微扰 | 第91-95页 |
| ·钙调蛋白与IQ 的解离常数 | 第95-96页 |
| ·Clean SEA-HSQC 谱图分析及对结合区域的进一步确定 | 第96-100页 |
| ·结论 | 第100-101页 |
| 参考文献 | 第101-104页 |
| 总结 | 第104-105页 |
| 附录：博士在读期间发表的文章 | 第105-107页 |
| 致谢 | 第107页 |
