| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-34页 |
| ·生物活性肽的摄入与吸收 | 第15-17页 |
| ·肽吸收的方式 | 第16页 |
| ·肽转运的载体 | 第16页 |
| ·肽吸收的驱动力 | 第16-17页 |
| ·生物活性肽吸收机制特点 | 第17页 |
| ·生物活性肽的生理功能 | 第17-24页 |
| ·抗菌活性 | 第17-18页 |
| ·免疫活性 | 第18页 |
| ·抗氧化作用 | 第18-19页 |
| ·抗高血压活性 | 第19-22页 |
| ·降胆固醇作用 | 第22-23页 |
| ·结合矿物质 | 第23页 |
| ·抗血栓作用 | 第23页 |
| ·抑制肿瘤转移 | 第23页 |
| ·其他功能 | 第23-24页 |
| ·制备生物活性肽的方法 | 第24-26页 |
| ·直接提取法 | 第24页 |
| ·从蛋白质降解产物获得生物活性肽 | 第24-25页 |
| ·化学水解法 | 第24页 |
| ·酶解法 | 第24-25页 |
| ·微生物发酵法 | 第25页 |
| ·合成法 | 第25-26页 |
| ·生物活性肽的分离纯化 | 第26-29页 |
| ·超滤 | 第26-27页 |
| ·离子交换色谱法 | 第27页 |
| ·凝胶色谱法 | 第27-28页 |
| ·高效液相 | 第28页 |
| ·亲和层析 | 第28页 |
| ·毛细管电泳 | 第28-29页 |
| ·毛细管色谱法 | 第29页 |
| ·几种常见的植物蛋白多肽 | 第29-32页 |
| ·大豆肽 | 第29-30页 |
| ·玉米肽 | 第30-31页 |
| ·麦蛋白肽 | 第31页 |
| ·大米肽 | 第31-32页 |
| ·棉籽蛋白的研究进展 | 第32-34页 |
| ·棉籽蛋白的成分 | 第32页 |
| ·棉籽蛋白的营养特性 | 第32页 |
| ·棉籽蛋白的毒性和脱毒 | 第32-33页 |
| ·棉籽蛋白的研究现状 | 第33-34页 |
| 第二章 棉籽蛋白质的提取及其理化性质分析 | 第34-49页 |
| ·前言 | 第34页 |
| ·材料与设备 | 第34-36页 |
| ·试剂与材料 | 第34页 |
| ·仪器与设备 | 第34-35页 |
| ·溶液的配制 | 第35-36页 |
| ·试验方法 | 第36-39页 |
| ·棉籽粕中总蛋白质、水分、总灰分、微量元素、以及残油含量的测定 | 第36页 |
| ·棉籽蛋白质提取工艺条件优化 | 第36-37页 |
| ·棉籽蛋白的凝胶电泳分析 | 第37-38页 |
| ·棉籽蛋白氨基酸组成分析 | 第38页 |
| ·棉籽蛋白各组分功能性质的研究 | 第38-39页 |
| ·结果与讨论 | 第39-48页 |
| ·棉籽粕中蛋白质、水分、灰分以及残油含量 | 第39页 |
| ·棉籽蛋白质等电点的测定 | 第39-40页 |
| ·棉籽蛋白质提取条件的单因素试验 | 第40-42页 |
| ·棉籽蛋白质提取条件的正交优化试验结果 | 第42-43页 |
| ·棉籽蛋白的凝胶电泳分析 | 第43-44页 |
| ·棉籽蛋白氨基酸组成分析 | 第44-45页 |
| ·棉籽蛋白各组分功能性质的研究 | 第45-48页 |
| ·小结 | 第48-49页 |
| 第三章 棉籽蛋白酶解条件优化及产物的抗氧化活性 | 第49-65页 |
| ·前言 | 第49页 |
| ·材料与设备 | 第49-50页 |
| ·试剂与材料 | 第49-50页 |
| ·仪器与设备 | 第50页 |
| ·溶液的配制 | 第50页 |
| ·试验方法 | 第50-53页 |
| ·不同棉籽蛋白酶解液的制备 | 第50-51页 |
| ·蛋白酶酶活力的测定 | 第51页 |
| ·水解度的测定——茚三酮比色法 | 第51-52页 |
| ·多肽抗氧化能力的测定 | 第52页 |
| ·响应面法优化Neutrase中性蛋白酶水解棉籽蛋白制备抗氧化多肽 | 第52-53页 |
| ·结果与讨论 | 第53-63页 |
| ·六种蛋白酶酶活力测定结果 | 第53页 |
| ·不同蛋白酶水解过程水解度的测定 | 第53-55页 |
| ·不同蛋白酶水解物的抗氧化能力 | 第55-56页 |
| ·Neutrase中性蛋白酶水解物的水解度与DPPH清除能力 | 第56-57页 |
| ·Neutrase中性蛋白酶水解棉籽蛋白的单因素分析 | 第57-59页 |
| ·Neutrase中性蛋白酶水解棉籽蛋白的响应面试验分析 | 第59-63页 |
| ·小结 | 第63-65页 |
| 第四章 棉籽蛋白抗氧化多肽的分离纯化及鉴定 | 第65-78页 |
| ·前言 | 第65页 |
| ·材料与设备 | 第65-66页 |
| ·试剂与材料 | 第65-66页 |
| ·仪器与设备 | 第66页 |
| ·试验方法 | 第66-69页 |
| ·样品制备 | 第66页 |
| ·凝胶色谱分离抗氧化肽 | 第66-67页 |
| ·棉籽抗氧化肽各组分分子量的测定 | 第67页 |
| ·棉籽肽抗氧化活性的测定 | 第67-68页 |
| ·棉籽抗氧化肽各组分氨基酸组分分析 | 第68页 |
| ·半制备RP-HPLC分离抗氧化肽 | 第68页 |
| ·RP-HPLC分析抗氧化肽 | 第68页 |
| ·MALDI-TOF-TOF质谱分析 | 第68-69页 |
| ·结果与讨论 | 第69-77页 |
| ·凝胶色谱分离棉籽抗氧化肽 | 第69-74页 |
| ·半制备RP-HPLC分离棉籽蛋白酶解物Fra.Ⅲ | 第74-75页 |
| ·棉籽蛋白酶解抗氧化肽的结构鉴定 | 第75-77页 |
| ·小结 | 第77-78页 |
| 第五章 棉籽ACE抑制多肽的筛选、分离纯化及鉴定 | 第78-98页 |
| ·前言 | 第78页 |
| ·材料与设备 | 第78-80页 |
| ·材料与试剂 | 第78-79页 |
| ·仪器与设备 | 第79-80页 |
| ·试验方法 | 第80-83页 |
| ·不同棉籽酶解液的制备 | 第80页 |
| ·水解度的测定-茚三酮比色法 | 第80页 |
| ·多肽ACE抑制能力的测定 | 第80-81页 |
| ·响应面法优化木瓜蛋白酶水解棉籽蛋白制备ACE抑制多肽 | 第81-82页 |
| ·超滤分离棉籽ACE抑制多肽 | 第82页 |
| ·Sephadex G-25凝胶色谱分离ACE抑制多肽 | 第82页 |
| ·棉籽ACE抑制肽各组分分子量的测定 | 第82页 |
| ·半制备RP-HPLC分离ACE抑制肽 | 第82页 |
| ·RP-HPLC分析抗氧化肽 | 第82-83页 |
| ·MALDI-TOF-TOF质谱分析 | 第83页 |
| ·结果与讨论 | 第83-97页 |
| ·不同蛋白酶水解物的ACE抑制能力 | 第83-84页 |
| ·木瓜蛋白酶水解棉籽蛋白制备ACE抑制多肽的单因素试验 | 第84-87页 |
| ·木瓜蛋白酶水解棉籽蛋白制备ACE抑制肽的响应面试验分析 | 第87-93页 |
| ·超滤分离棉籽ACE抑制多肽 | 第93-94页 |
| ·Sephadex G-25凝胶色谱分离ACE抑制多肽 | 第94-95页 |
| ·RP-HPLC分析ACE抑制肽 | 第95-96页 |
| ·MALDI-TOF-TOF质谱分析 | 第96-97页 |
| ·小结 | 第97-98页 |
| 第六章 改进的分光光度计法测定多肽的ACE抑制能力 | 第98-105页 |
| ·前言 | 第98页 |
| ·材料与设备 | 第98-99页 |
| ·材料与试剂 | 第98-99页 |
| ·仪器与设备 | 第99页 |
| ·试验方法 | 第99-100页 |
| ·实验原理 | 第99页 |
| ·测量波长的选择 | 第99-100页 |
| ·显色反应最佳条件 | 第100页 |
| ·多肽体外ACE抑制能力测定 | 第100页 |
| ·结果与讨论 | 第100-104页 |
| ·吸收光谱曲线和比色波长的选择 | 第100-101页 |
| ·显色温度和时间 | 第101-102页 |
| ·显色剂浓度 | 第102页 |
| ·回收率的测定 | 第102-103页 |
| ·马尿酸浓度和标准曲线 | 第103页 |
| ·DAB显色法与传统方法的比较 | 第103-104页 |
| ·小结 | 第104-105页 |
| 第七章 结论与展望 | 第105-108页 |
| ·结论 | 第105-106页 |
| ·研究的创新点 | 第106页 |
| ·展望与建议 | 第106-108页 |
| 致谢 | 第108-109页 |
| 参考文献 | 第109-118页 |
| 附录1 FRA.Ⅲ-5的MS图谱 | 第118-119页 |
| 附录2 FRA.Ⅲ-5的MS/MS图谱 | 第119-120页 |
| 附录3 棉籽抗氧化肽的氨基酸序列分析图谱 | 第120-121页 |
| 附录4 FRA.Ⅱ-2的MS图谱 | 第121-122页 |
| 附录5 FRA.Ⅱ-2的MS/MS图谱 | 第122-123页 |
| 附录6 棉籽ACE抑制肽的氨基酸序列分析 | 第123-124页 |
| 攻读博士学位期间的研究成果 | 第124页 |
