| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 1 文献综述 | 第9-16页 |
| 1.1 病原学 | 第9-11页 |
| 1.1.1 人类乳头瘤病毒的发现 | 第9页 |
| 1.1.2 HPV 的分类 | 第9-10页 |
| 1.1.3 HPV 的理化及生物学特性 | 第10-11页 |
| 1.2 分子生物学特征 | 第11-12页 |
| 1.2.1 HPV 的基因组 | 第11页 |
| 1.2.2 病毒蛋白和功能 | 第11-12页 |
| 1.3 HPV 的流行病学 | 第12页 |
| 1.4 HPV 的致病机制 | 第12-13页 |
| 1.5 HPV 的检测方法的研究 | 第13-14页 |
| 1.5.1 分子生物学的方法 | 第13页 |
| 1.5.2 血清学试验 | 第13-14页 |
| 1.6 HPV 疫苗的研究进展 | 第14页 |
| 1.7 本研究的目的意义 | 第14-16页 |
| 2 HPV58 L1 蛋白的表达 | 第16-29页 |
| 2.1 材料与方法 | 第16-19页 |
| 2.1.1 菌株及载体 | 第16页 |
| 2.1.2 酶及主要试剂 | 第16页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第16-18页 |
| 2.1.4 主要仪器设备 | 第18-19页 |
| 2.2 方法 | 第19-22页 |
| 2.2.1 重组融合蛋白 HPV-58L1 的诱导表达 | 第19页 |
| 2.2.2 含有 pGEX-6p-58-L1 重组质粒的基因工程菌表达条件的优化 | 第19-20页 |
| 2.2.3 重组蛋白 HPV58-L1 的可溶性分析 | 第20-21页 |
| 2.2.4 重组蛋白包涵体的变复性纯化 | 第21页 |
| 2.2.5 小鼠红细胞凝集试验 | 第21-22页 |
| 2.3 试验结果与分析 | 第22-27页 |
| 2.3.1 重组蛋白在大肠杆菌中的诱导表达条件优化 | 第22-24页 |
| 2.3.2 可溶性分析 | 第24页 |
| 2.3.3 重组蛋白包涵体的变复性及纯化 | 第24-26页 |
| 2.3.4 小鼠红细胞血凝试验结果 | 第26页 |
| 2.3.5 目的蛋白产率 | 第26-27页 |
| 2.4 讨论 | 第27-28页 |
| 2.4.1 表达系统的选择 | 第27页 |
| 2.4.2 包涵体蛋白 | 第27页 |
| 2.4.3 GST 与 HIS 标签的比较 | 第27-28页 |
| 2.4.4 目的包涵体复性纯化 | 第28页 |
| 2.5 本章小结 | 第28-29页 |
| 3 分子伴侣促进 HPV58L1 蛋白可溶性蛋白表达策略的探索 | 第29-41页 |
| 3.1 实验材料与方法 | 第29-30页 |
| 3.1.1 菌株与载体 | 第29页 |
| 3.1.2 酶与主要试剂 | 第29页 |
| 3.1.3 主要是剂药品的配置 | 第29页 |
| 3.1.4 主要仪器 | 第29-30页 |
| 3.2 实验方法 | 第30-34页 |
| 3.2.1 共表达体系的建立与鉴定 | 第30-31页 |
| 3.2.2 重组质粒 pGEX-6p-1-HPV58-L1 与伴侣分子共表达 | 第31页 |
| 3.2.3 诱导条件的优化 | 第31-32页 |
| 3.2.4 HPV58L1 目的蛋白的纯化 | 第32-33页 |
| 3.2.5 Western blot 鉴定 | 第33页 |
| 3.2.6 小鼠红细胞血凝试验 | 第33-34页 |
| 3.3 实验结果 | 第34-39页 |
| 3.3.1 分子伴侣促进目的蛋白可溶性的表达及鉴定 | 第34-35页 |
| 3.3.2 可溶性表达条件的优化 | 第35-37页 |
| 3.3.3 可溶性 HPV58L1 目的蛋白的纯化及柱上切除标签鉴定 | 第37-38页 |
| 3.3.4 western blot 鉴定 | 第38-39页 |
| 3.3.5 小鼠红细胞血凝试验 | 第39页 |
| 3.4 讨论 | 第39-41页 |
| 3.4.1 分子伴侣对目的蛋白可溶性表达的作用 | 第39-40页 |
| 3.4.2 伴侣分子对蛋白活性的作用及纯化的问题 | 第40页 |
| 3.4.3 伴侣分子对蛋白活性的作用及纯化的问题 | 第40-41页 |
| 全文总结 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-46页 |
| 附录：英文缩写一览表 | 第46-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 个人简历、在校期间发表的学术论文及研究成果 | 第49页 |
