| 中文摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5页 |
| 第1章 文献综述 | 第8-24页 |
| 1.1 引言 | 第8-9页 |
| 1.2 蛋白质的错误折叠及阿尔茨海默症 | 第9-15页 |
| 1.2.1 蛋白质错误折叠所致的淀粉样疾病 | 第9页 |
| 1.2.2 阿尔茨海默病的病理学特征及机理假说 | 第9-10页 |
| 1.2.3 淀粉样β蛋白的聚集和聚集过程 | 第10-13页 |
| 1.2.4 淀粉样β蛋白聚集抑制剂的研究现状 | 第13-15页 |
| 1.3 多肽抑制剂及其修饰的纳米抑制剂 | 第15-17页 |
| 1.3.1 淀粉样β蛋白的多肽抑制剂 | 第15-16页 |
| 1.3.2 金纳米粒子抑制剂 | 第16-17页 |
| 1.4 金属离子对淀粉样β蛋白聚集的影响 | 第17-21页 |
| 1.4.1 金属离子与阿尔茨海默病 | 第17-19页 |
| 1.4.2 Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白聚集 | 第19-21页 |
| 1.5 本研究的意义和内容 | 第21-24页 |
| 第2章 肽抑制剂及其修饰的金纳米粒子对淀粉样β蛋白聚集过程的抑制 | 第24-44页 |
| 2.1 引言 | 第24-25页 |
| 2.2 材料和方法 | 第25-30页 |
| 2.2.1 实验仪器和药品 | 第25-27页 |
| 2.2.2 淀粉样β蛋白单体溶液的制备 | 第27页 |
| 2.2.3 金纳米粒子的制备及其功能化 | 第27页 |
| 2.2.4 ThT荧光实验 | 第27-28页 |
| 2.2.5 种子实验 | 第28-29页 |
| 2.2.6 圆二色光谱实验 | 第29-30页 |
| 2.2.7 荧光淬灭实验 | 第30页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第30-43页 |
| 2.3.1 肽抑制剂对淀粉样β蛋白聚集的抑制作用 | 第30-36页 |
| 2.3.2 肽抑制剂修饰的金纳米粒子对淀粉样β蛋白聚集的抑制作用 | 第36-43页 |
| 2.4 小结 | 第43-44页 |
| 第3章 Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子对其聚集成核的影响 | 第44-56页 |
| 3.1 引言 | 第44页 |
| 3.2 材料和方法 | 第44-47页 |
| 3.2.1 实验仪器和药品 | 第44-45页 |
| 3.2.2 淀粉样β蛋白40单体溶液的制备 | 第45页 |
| 3.2.3 种子的制备 | 第45-46页 |
| 3.2.4 动态光散射实验 | 第46页 |
| 3.2.5 酪氨酸荧光检测 | 第46页 |
| 3.2.6 电感耦合等离子体质谱仪(ICP-MS) | 第46页 |
| 3.2.7 ThT荧光实验 | 第46-47页 |
| 3.2.8 原子力显微镜实验 | 第47页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第47-54页 |
| 3.3.1 不同浓度的Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子的形貌表征 | 第47-48页 |
| 3.3.2 不同浓度的Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子的粒径分布 | 第48-49页 |
| 3.3.3 不同浓度的Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子的内源荧光 | 第49-50页 |
| 3.3.4 不同浓度的Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子中Cu~(2+)与淀粉样β蛋白40的定量关系 | 第50-51页 |
| 3.3.5 Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子对其纤维化过程中二次成核作用的影响 | 第51-52页 |
| 3.3.6 Cu~(2+)诱导的淀粉样β蛋白40种子对淀粉样β蛋白40聚集体形貌的影响 | 第52-54页 |
| 3.4 小结 | 第54-56页 |
| 第4章 结论与展望 | 第56-58页 |
| 4.1 结论 | 第56-57页 |
| 4.2 创新点 | 第57页 |
| 4.3 对今后工作的建议和展望 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-68页 |
| 发表论文和参加科研情况 | 第68-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
