摘要 | 第1-4页 |
Abstract | 第4-10页 |
1 引言 | 第10-21页 |
·支原体概述 | 第10-15页 |
·形态与染色 | 第11页 |
·培养特性 | 第11-12页 |
·与细菌L型的区别 | 第12页 |
·支原体感染的危害 | 第12-14页 |
·分子生物学研究 | 第14-15页 |
·山羊传染性胸膜肺炎的研究概况 | 第15-20页 |
·病原学 | 第16页 |
·流行病学 | 第16-17页 |
·临床症状 | 第17页 |
·诊断及防治 | 第17-20页 |
·丝状支原体山羊亚种分子生物学研究概况 | 第20-21页 |
·丝状支原体簇的脂蛋白研究 | 第20-21页 |
·本研究的目的意义 | 第21页 |
2 丝状支原体山羊亚种PG_3株LppA基因的定点突变、克隆与表达 | 第21-43页 |
·实验材料 | 第21-24页 |
·菌株 | 第21-22页 |
·试剂与工具酶 | 第22页 |
·实验器材 | 第22页 |
·载体及菌种 | 第22-23页 |
·主要溶液的配制 | 第23-24页 |
·实验方法 | 第24-36页 |
·LppA基因的定点突变 | 第24-27页 |
·LppA基因突变体的克隆 | 第27-32页 |
·融合蛋白的表达及分析 | 第32-36页 |
·实验结果 | 第36-41页 |
·LppA基因定点突变及突变体的克隆 | 第36页 |
·重组质粒pET32a- LppA的酶切鉴定结果 | 第36-37页 |
·重组质粒pET32a- LppA序列测定结果 | 第37-38页 |
·融合蛋白的表达及最佳诱导时间的确定 | 第38页 |
·融合蛋白IPTG最佳诱导浓度的确定 | 第38-39页 |
·目的蛋白的可溶性确定 | 第39-40页 |
·目的蛋白的纯化 | 第40页 |
·重组蛋白浓度的测定 | 第40-41页 |
·Western blot分析结果 | 第41页 |
·讨论 | 第41-43页 |
·LppA基因的定点突变 | 第41页 |
·重组蛋白的诱导分析 | 第41-42页 |
·重组蛋白纯化方法的选择 | 第42页 |
·重组蛋白的SDS-PAGE电泳 | 第42页 |
·融合蛋白表达量大小分析 | 第42-43页 |
·选择LppA作为抗原目的基因的必要性 | 第43页 |
3 免疫试验研究 | 第43-47页 |
·实验材料 | 第43-45页 |
·实验动物 | 第43页 |
·主要试剂 | 第43页 |
·主要溶液配制 | 第43页 |
·动物免疫 | 第43-44页 |
·抗血清的制备 | 第44页 |
·免疫动物血清抗体检测 | 第44页 |
·吞噬调理试验 | 第44-45页 |
·实验结果处理 | 第45页 |
·结果 | 第45-46页 |
·血清抗体水平监测 | 第45页 |
·吞噬调理试验结果 | 第45-46页 |
·讨论 | 第46-47页 |
·特异性抗体检测 | 第46-47页 |
·调理吞噬作用 | 第47页 |
4 全文结论 | 第47-48页 |
致谢 | 第48-49页 |
参考文献 | 第49-53页 |
作者简介 | 第53页 |