| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-19页 |
| ·引言 | 第10页 |
| ·核磁共振析解蛋白质结构 | 第10-12页 |
| ·化学位移指认 | 第10-11页 |
| ·结构约束测定 | 第11-12页 |
| ·核磁共振动力学研究 | 第12页 |
| ·核磁共振研究蛋白质-配体相互作用 | 第12-13页 |
| ·核磁共振实验技术的新进展 | 第13-18页 |
| ·TROSY和CRINEPT技术 | 第13-15页 |
| ·残留偶极耦合常数 | 第15-17页 |
| ·RD NMR技术 | 第17-18页 |
| ·本文研究的主要内容 | 第18-19页 |
| 第二章 发展异核NOESY实验检测蛋白质中氢键 | 第19-30页 |
| ·蛋白质中的氢键 | 第19-20页 |
| ·核磁共振探测氢键 | 第20-21页 |
| ·利用异核NOE检测氢键原理简析 | 第21页 |
| ·二维异核NOESY实验的发展 | 第21-23页 |
| ·异核探测二维~(13)C-~1H HOESY实验 | 第21-22页 |
| ·~1H探测的二维(13)C-~1H HOESY实验 | 第22-23页 |
| ·二维异核ROESY实验 | 第23-26页 |
| ·适用于大分子的异核NOE实验原理分析 | 第23-24页 |
| ·脉冲序列设计 | 第24-25页 |
| ·实验结果分析 | 第25-26页 |
| ·运用预饱和对HOESY实验灵敏度优化 | 第26-29页 |
| ·原理分析 | 第26页 |
| ·脉冲序列设计 | 第26-27页 |
| ·实验结果分析 | 第27-29页 |
| ·总结 | 第29-30页 |
| 第三章 亲水性扰动方法检测蛋白质复合物界面 | 第30-46页 |
| ·引言 | 第30页 |
| ·核磁共振研究蛋白质-配体相互作用的方法 | 第30-34页 |
| ·化学位移扰动(Chemical Shift Perturbation,CSP) | 第31页 |
| ·分子间NOE(intermolecular NOE) | 第31-32页 |
| ·交叉饱和实验(Cross Saturation) | 第32-33页 |
| ·分子间转移NOE(Transferred NOE,TrNOE) | 第33页 |
| ·WaterLOGSY(water-ligand observed via gradient spectroscopy) | 第33-34页 |
| ·SEA-HSQC实验研究蛋白质酰胺质子交换速率 | 第34-38页 |
| ·核磁共振方法研究酰胺质子交换速率 | 第34-35页 |
| ·SEA-TROSY实验 | 第35-37页 |
| ·Clean SEA-HSQC实验 | 第37-38页 |
| ·亲水性扰动方法 | 第38-40页 |
| ·方法原理 | 第38页 |
| ·实验步骤及数据处理 | 第38-40页 |
| ·亲水性扰动方法对Hoxc9和Gem相互作用体系研究 | 第40-43页 |
| ·Hoxc9-Gem相互作用体系介绍 | 第40页 |
| ·数据分析及结论 | 第40-43页 |
| ·亲水性扰动方法检测钙调蛋白和M13结合界面 | 第43-45页 |
| ·钙调蛋白和M13蛋白质体系介绍 | 第43页 |
| ·数据分析及结论 | 第43-45页 |
| ·总结 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-48页 |
| 攻读学位期间学术及科研成果 | 第48-49页 |
| 后记 | 第49页 |
