致谢 | 第6-7页 |
摘要 | 第7-9页 |
ABSTRACT | 第9-10页 |
缩略词 | 第11-15页 |
第一章 文献综述 | 第15-45页 |
第一节 热休克蛋白家族基因研究进展 | 第15-19页 |
1.1 热休克蛋白家族基因功能 | 第15-16页 |
1.2 热休克蛋白家族基因分类 | 第16页 |
1.3 热休克蛋白种类与细胞内定位 | 第16-18页 |
1.4 热休克蛋白家族成员共同生物学特征 | 第18-19页 |
第二节 HSP60家族基因研究进展 | 第19-27页 |
2.1 HSP60基因序列特征 | 第19-20页 |
2.2 HSP60蛋白空间构象 | 第20-22页 |
2.3 HSP60蛋白生物学功能 | 第22-24页 |
2.4 HSP60 HSP60研究进展与应用 | 第24-27页 |
第三节 HSP70家族基因研究进展 | 第27-33页 |
3.1 HSP70基因序列与蛋白结构 | 第27-29页 |
3.2 HSP70 HSP70底物结合与释放循环 | 第29-30页 |
3.3 HSP70分子伴侣功能 | 第30-31页 |
3.4 HSP70基因表达调控 | 第31-32页 |
3.5 HSP70与细胞凋亡 | 第32-33页 |
第四节 HSP90家族基因研究进展 | 第33-43页 |
4.1 HSP90蛋白结构 | 第33-36页 |
4.2 HSP90与ATP/底物循环 | 第36-38页 |
4.3 HSP90的功能与应用 | 第38-43页 |
第五节 本研究的目的与意义 | 第43-45页 |
5.1 项目研究背景 | 第43-44页 |
5.2 项目主要研究内容 | 第44-45页 |
第二章 绍兴鸭HSP基因cDNA克隆与序列分析 | 第45-77页 |
摘要 | 第45页 |
第一节 绍兴鸭HSP60基因RACE克隆与序列分析 | 第45-58页 |
1.1 引言 | 第45-46页 |
1.2 材料与方法 | 第46-49页 |
1.3 结果与分析 | 第49-55页 |
1.4 讨论 | 第55-58页 |
第二节 绍兴鸭HSP70基因cDNA克隆与序列分析 | 第58-68页 |
2.1 引言 | 第58页 |
2.2 材料与方法 | 第58-61页 |
2.3 结果与分析 | 第61-65页 |
2.4 讨论 | 第65-68页 |
第三节 绍兴鸭HSP90基因cDNA克隆与序列分析 | 第68-77页 |
3.1 引言 | 第68页 |
3.2 材料与方法 | 第68-70页 |
3.3 结果与分析 | 第70-74页 |
3.4 讨论 | 第74-77页 |
第三章 绍兴鸭HSP基因组织表达丰度研究 | 第77-103页 |
摘要 | 第77页 |
第一节 绍兴鸭HSP60基因组织表达丰度研究 | 第77-88页 |
1.1 引言 | 第77-78页 |
1.2 材料与方法 | 第78-80页 |
1.3 结果与分析 | 第80-86页 |
1.4 讨论 | 第86-88页 |
第二节 绍兴鸭HSP70基因组织表达丰度研究 | 第88-96页 |
2.1 引言 | 第88页 |
2.2 材料与方法 | 第88-89页 |
2.3 结果与分析 | 第89-93页 |
2.4 讨论 | 第93-96页 |
第三节 绍兴鸭HSP90基因组织表达丰度研究 | 第96-103页 |
3.1 引言 | 第96页 |
3.2 材料与方法 | 第96-97页 |
3.3 结果与分析 | 第97-101页 |
3.4 讨论 | 第101-103页 |
第四章 HSP基因对肝脏细胞凋亡相关基因表达的影响 | 第103-121页 |
摘要 | 第103页 |
1.1 引言 | 第103页 |
1.2 材料与方法 | 第103-107页 |
1.3 结果与分析 | 第107-115页 |
1.4 讨论 | 第115-121页 |
第五章 应用iTRAQ技术鉴定热应激绍兴鸭肝脏差异表达蛋白 | 第121-141页 |
摘要 | 第121页 |
1.1 引言 | 第121-122页 |
1.2 材料与方法 | 第122-125页 |
1.3 结果与分析 | 第125-137页 |
1.4 讨论 | 第137-141页 |
第六章 小结、创新点与展望 | 第141-143页 |
6.1 小结 | 第141页 |
6.2 创新点 | 第141-142页 |
6.3 研究展望 | 第142-143页 |
参考文献 | 第143-155页 |
作者简历及其在学期间所取得的科研成果 | 第155页 |