摘要 | 第5-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
第1章 绪论 | 第11-28页 |
1.1 生物催化简介 | 第11-13页 |
1.2 发酵 | 第13-14页 |
1.3 NADH简介 | 第14-22页 |
1.3.1 NADH研究历史 | 第14-15页 |
1.3.2 NAD的理化性质 | 第15页 |
1.3.3 NADH的应用 | 第15-20页 |
1.3.4 NADH的生产方法 | 第20-21页 |
1.3.5 NADH国内国际市场 | 第21-22页 |
1.4 固定化酶 | 第22-27页 |
1.4.1 固定化酶定义 | 第22-23页 |
1.4.2 固定化酶载体的选择 | 第23-24页 |
1.4.3 固定化酶方法的选择 | 第24-25页 |
1.4.4 不同固定化方法的选择与比较 | 第25-26页 |
1.4.5 固定化前后性质比较 | 第26-27页 |
1.5 研究目的与主要的研究内容 | 第27-28页 |
1.5.1 研究目的 | 第27页 |
1.5.2 主要研究内容 | 第27-28页 |
第2章 粗酶液制备以及酶活测定方法的建立 | 第28-45页 |
2.1 引言 | 第28-29页 |
2.2 实验仪器和材料 | 第29-44页 |
2.2.1 实验仪器 | 第29页 |
2.2.2 主要实验材料和试剂 | 第29-31页 |
2.2.3 实验方法 | 第31-33页 |
2.2.4 酶活测定方法的建立及固定化过程的验证 | 第33-36页 |
2.2.5 大肠杆菌摇瓶发酵和粗酶液提取 | 第36-44页 |
2.3 本章小结 | 第44-45页 |
第3章 固定化载体的筛选 | 第45-55页 |
3.1 引言 | 第45页 |
3.2 实验仪器和实验材料 | 第45-47页 |
3.2.1 主要实验仪器 | 第45-46页 |
3.2.2 研究中用到的主要试剂和材料 | 第46-47页 |
3.3 载体的筛选 | 第47-53页 |
3.3.1 酶活保留率定义 | 第47页 |
3.3.2 大孔树脂吸附固定化酶 | 第47页 |
3.3.3 环氧基树脂交联固定化酶 | 第47-48页 |
3.3.4 氨基类载体交联固定化酶 | 第48-49页 |
3.3.5 氨基类树脂吸附交联固定化酶 | 第49-50页 |
3.3.6 凝胶小球包埋 | 第50-51页 |
3.3.7 凝胶小球交联 | 第51-52页 |
3.3.8 全细胞的固定化 | 第52-53页 |
3.3.9 氨基类载体直接交联与吸附交联固定化酶对比 | 第53页 |
3.4 分析与讨论 | 第53-54页 |
3.5 本章小结 | 第54-55页 |
第4章 ESR-3载体固定化过程优化 | 第55-61页 |
4.1 引言 | 第55页 |
4.2 实验材料和方法 | 第55-56页 |
4.2.1 主要实验仪器 | 第55页 |
4.2.2 实验材料和试剂 | 第55-56页 |
4.3 实验结果和分析 | 第56-60页 |
4.3.1 粗酶液浓度对固定化过程影响 | 第56-57页 |
4.3.2 固定化时间对固定化过程影响 | 第57-58页 |
4.3.3 固定化缓冲液pH对固定化过程的影响 | 第58-59页 |
4.3.4 固定化转速对固定化过程影响 | 第59页 |
4.3.5 固定化温度对固定化过程影响 | 第59-60页 |
4.4 本章小结 | 第60-61页 |
第5章 固定化酶酶学性质探究 | 第61-73页 |
5.1 绪论 | 第61页 |
5.2 主要实验仪器和实验材料 | 第61-62页 |
5.2.1 主要实验仪器 | 第61页 |
5.2.2 主要实验材料 | 第61-62页 |
5.3 实验方法以及实验结果 | 第62-71页 |
5.3.1 固定化酶的最适宜pH | 第62页 |
5.3.2 固定化酶的pH稳定性 | 第62-63页 |
5.3.3 固定化酶的最适宜温度 | 第63-64页 |
5.3.4 固定化酶的温度稳定性 | 第64-65页 |
5.3.5 固定化酶的储存稳定性 | 第65-66页 |
5.3.6 固定化酶的醇耐受性 | 第66页 |
5.3.7 重复使用次数 | 第66-67页 |
5.3.8 水洗次数对固定化酶酶活力的影响 | 第67-68页 |
5.3.9 固定化前后动力学常数比较 | 第68-71页 |
5.4 固定化酶催化反应的放大 | 第71-72页 |
5.5 本章小结 | 第72-73页 |
第6章 结论与展望 | 第73-75页 |
6.1 结论 | 第73-74页 |
6.2 展望 | 第74-75页 |
参考文献 | 第75-82页 |
致谢 | 第82页 |