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异丙醇脱氢酶固定化工艺研究

摘要第5-6页
Abstract第6-7页
第1章 绪论第11-28页
    1.1 生物催化简介第11-13页
    1.2 发酵第13-14页
    1.3 NADH简介第14-22页
        1.3.1 NADH研究历史第14-15页
        1.3.2 NAD的理化性质第15页
        1.3.3 NADH的应用第15-20页
        1.3.4 NADH的生产方法第20-21页
        1.3.5 NADH国内国际市场第21-22页
    1.4 固定化酶第22-27页
        1.4.1 固定化酶定义第22-23页
        1.4.2 固定化酶载体的选择第23-24页
        1.4.3 固定化酶方法的选择第24-25页
        1.4.4 不同固定化方法的选择与比较第25-26页
        1.4.5 固定化前后性质比较第26-27页
    1.5 研究目的与主要的研究内容第27-28页
        1.5.1 研究目的第27页
        1.5.2 主要研究内容第27-28页
第2章 粗酶液制备以及酶活测定方法的建立第28-45页
    2.1 引言第28-29页
    2.2 实验仪器和材料第29-44页
        2.2.1 实验仪器第29页
        2.2.2 主要实验材料和试剂第29-31页
        2.2.3 实验方法第31-33页
        2.2.4 酶活测定方法的建立及固定化过程的验证第33-36页
        2.2.5 大肠杆菌摇瓶发酵和粗酶液提取第36-44页
    2.3 本章小结第44-45页
第3章 固定化载体的筛选第45-55页
    3.1 引言第45页
    3.2 实验仪器和实验材料第45-47页
        3.2.1 主要实验仪器第45-46页
        3.2.2 研究中用到的主要试剂和材料第46-47页
    3.3 载体的筛选第47-53页
        3.3.1 酶活保留率定义第47页
        3.3.2 大孔树脂吸附固定化酶第47页
        3.3.3 环氧基树脂交联固定化酶第47-48页
        3.3.4 氨基类载体交联固定化酶第48-49页
        3.3.5 氨基类树脂吸附交联固定化酶第49-50页
        3.3.6 凝胶小球包埋第50-51页
        3.3.7 凝胶小球交联第51-52页
        3.3.8 全细胞的固定化第52-53页
        3.3.9 氨基类载体直接交联与吸附交联固定化酶对比第53页
    3.4 分析与讨论第53-54页
    3.5 本章小结第54-55页
第4章 ESR-3载体固定化过程优化第55-61页
    4.1 引言第55页
    4.2 实验材料和方法第55-56页
        4.2.1 主要实验仪器第55页
        4.2.2 实验材料和试剂第55-56页
    4.3 实验结果和分析第56-60页
        4.3.1 粗酶液浓度对固定化过程影响第56-57页
        4.3.2 固定化时间对固定化过程影响第57-58页
        4.3.3 固定化缓冲液pH对固定化过程的影响第58-59页
        4.3.4 固定化转速对固定化过程影响第59页
        4.3.5 固定化温度对固定化过程影响第59-60页
    4.4 本章小结第60-61页
第5章 固定化酶酶学性质探究第61-73页
    5.1 绪论第61页
    5.2 主要实验仪器和实验材料第61-62页
        5.2.1 主要实验仪器第61页
        5.2.2 主要实验材料第61-62页
    5.3 实验方法以及实验结果第62-71页
        5.3.1 固定化酶的最适宜pH第62页
        5.3.2 固定化酶的pH稳定性第62-63页
        5.3.3 固定化酶的最适宜温度第63-64页
        5.3.4 固定化酶的温度稳定性第64-65页
        5.3.5 固定化酶的储存稳定性第65-66页
        5.3.6 固定化酶的醇耐受性第66页
        5.3.7 重复使用次数第66-67页
        5.3.8 水洗次数对固定化酶酶活力的影响第67-68页
        5.3.9 固定化前后动力学常数比较第68-71页
    5.4 固定化酶催化反应的放大第71-72页
    5.5 本章小结第72-73页
第6章 结论与展望第73-75页
    6.1 结论第73-74页
    6.2 展望第74-75页
参考文献第75-82页
致谢第82页

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