| 中文摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 第一章 小分子物质与蛋白质相互作用的研究进展 | 第11-25页 |
| ·概述 | 第11-12页 |
| ·蛋白质的分子结构 | 第12-13页 |
| ·蛋白质的一级结构 | 第12页 |
| ·蛋白质的二级结构 | 第12页 |
| ·蛋白质的三级结构 | 第12-13页 |
| ·蛋白质的四级结构 | 第13页 |
| ·小分子物质与蛋白质相互作用的研究方法 | 第13-19页 |
| ·紫外-可见吸收光谱 | 第13页 |
| ·荧光光谱法 | 第13-16页 |
| ·圆二色谱(CD)法 | 第16-17页 |
| ·傅立叶变换红外光谱(FT-IR) | 第17-18页 |
| ·激光拉曼光谱 | 第18-19页 |
| ·药物小分子与蛋白质相互作用的研究现状 | 第19-21页 |
| ·药物小分子与蛋白质作用的结合常数及结合位点数的确定 | 第19-20页 |
| ·药物小分子与蛋白质结合部位的确定 | 第20-21页 |
| ·药物小分子与蛋白质作用的热力学常数及作用力类型确定 | 第21页 |
| ·结论 | 第21-23页 |
| 参考文献 | 第23-25页 |
| 第二章 光谱法和分子对接法研究氯氮平与HSA的结合位点在子域 ⅡA | 第25-43页 |
| ·引言 | 第25-26页 |
| ·试剂 | 第26-27页 |
| ·测量和方法 | 第27-29页 |
| ·静态荧光光谱法 | 第27页 |
| ·时间分辩荧光光谱法 | 第27页 |
| ·竞争置换试验 | 第27页 |
| ·内滤效应 | 第27-28页 |
| ·圆二色谱法 | 第28页 |
| ·分子对接法 | 第28-29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-39页 |
| ·在pH为7.4的溶液中,HSA的荧光被CLZ猝灭 | 第29-30页 |
| ·紫外-可见吸收光谱试验 | 第30页 |
| ·计算结合常数 | 第30-31页 |
| ·热力学参数和自然键合力 | 第31-32页 |
| ·时间分辩荧光测定 | 第32-34页 |
| ·通过共振能量转移来测量距离 | 第34-35页 |
| ·竞争置换试验 | 第35-36页 |
| ·圆二色谱法 | 第36-38页 |
| ·分子对接法 | 第38-39页 |
| ·结论 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-43页 |
| 第三章 马兜铃酸Ⅰ与人血清白蛋白的相互作用及其在人血清白蛋白中的结合位点研究 | 第43-62页 |
| ·引言 | 第43-45页 |
| ·试剂 | 第45页 |
| ·仪器和方法 | 第45-47页 |
| ·静态荧光光谱法 | 第45页 |
| ·时间分辨荧光光谱法 | 第45页 |
| ·竞争置换试验 | 第45-46页 |
| ·内滤效应 | 第46页 |
| ·圆二色谱法 | 第46页 |
| ·分子对接法 | 第46-47页 |
| ·结果与讨论 | 第47-57页 |
| ·静态荧光光谱测量 | 第47-48页 |
| ·计算成键常数 | 第48-50页 |
| ·AAI与HSA之间的作用力 | 第50-51页 |
| ·时间分辨荧光光谱测量 | 第51-52页 |
| ·通过共振能量转移来计算距离 | 第52-53页 |
| ·竞争置换试验 | 第53-55页 |
| ·圆二色谱试验 | 第55-56页 |
| ·分子对接法 | 第56-57页 |
| ·结论 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-62页 |
| 作者在攻读硕士期间已发表和待发表论文目录 | 第62-63页 |
| 致谢 | 第63页 |
