受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟
| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-11页 |
| 第一章 前言 | 第11-28页 |
| ·受磷蛋白 | 第11-20页 |
| ·受磷蛋白的生理作用 | 第11-12页 |
| ·受磷蛋白的氨基酸组成 | 第12-13页 |
| ·受磷蛋白的空间结构 | 第13-17页 |
| ·受磷蛋白和肌浆网钙泵的相互作用 | 第17-20页 |
| ·分子动力学概述 | 第20-26页 |
| ·分子动力学概述 | 第20-21页 |
| ·有限差分方法 | 第21-22页 |
| ·分子动力学模拟 | 第22-23页 |
| ·分子力场 | 第23-25页 |
| ·模拟系综 | 第25-26页 |
| ·受磷蛋白分子动力学研究进展 | 第26-27页 |
| ·本章小结 | 第27-28页 |
| 第二章 模拟方法 | 第28-35页 |
| ·使用软件(AMBER)简介 | 第28-29页 |
| ·Amber 力场 | 第28页 |
| ·Amber 软件包 | 第28-29页 |
| ·模拟体系介绍 | 第29-30页 |
| ·模拟的具体步骤和参数设置 | 第30-33页 |
| ·PDB 文件的准备 | 第30页 |
| ·生成拓扑文件和坐标文件 | 第30-31页 |
| ·体系能量最小化 | 第31页 |
| ·体系升温过程 | 第31-32页 |
| ·体系平衡过程 | 第32页 |
| ·体系分子动力学模拟 | 第32-33页 |
| ·轨迹分析 | 第33-34页 |
| ·使用Amber 的ptraj 进行分析 | 第33页 |
| ·使用DSSP 分析 | 第33-34页 |
| ·使用VMD 分析 | 第34页 |
| ·本章小结 | 第34-35页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第35-56页 |
| ·模拟体系稳定性 | 第35-36页 |
| ·单点突变（R9C）的影响 | 第36-40页 |
| ·精氨酸和半胱氨酸结构比较 | 第36-37页 |
| ·RMSD 比较 | 第37页 |
| ·残基螺旋状态 | 第37-38页 |
| ·时间截图 | 第38-39页 |
| ·残基之间形成的氢键 | 第39-40页 |
| ·讨论 | 第40页 |
| ·磷酸化的影响 | 第40-45页 |
| ·磷酸化和非磷酸化氨基酸的结构 | 第40-41页 |
| ·残基螺旋状态 | 第41-42页 |
| ·残基之间形成的氢键 | 第42-43页 |
| ·特定残基之间的距离 | 第43-45页 |
| ·讨论 | 第45页 |
| ·溶剂的影响 | 第45-48页 |
| ·溶剂性质 | 第45页 |
| ·残基螺旋状态 | 第45-46页 |
| ·残基之间形成的氢键 | 第46-48页 |
| ·讨论 | 第48页 |
| ·离子浓度的影响 | 第48-50页 |
| ·加入离子数目 | 第48页 |
| ·残基螺旋状态 | 第48-49页 |
| ·残基之间形成的氢键 | 第49-50页 |
| ·讨论 | 第50页 |
| ·单体的模拟 | 第50-52页 |
| ·残基螺旋状态 | 第50-51页 |
| ·时间截图 | 第51页 |
| ·讨论 | 第51-52页 |
| ·五聚体的模拟 | 第52-56页 |
| ·残基螺旋状态 | 第52页 |
| ·时间截图 | 第52-54页 |
| ·特定残基之间的距离 | 第54-55页 |
| ·讨论 | 第55-56页 |
| 第四章 全文总结 | 第56-57页 |
| ·主要结论 | 第56页 |
| ·研究展望 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 攻读硕士学位期间已发表或录用的论文 | 第62页 |
