| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 1 绪论 | 第9-14页 |
| 1.1 课题背景 | 第9页 |
| 1.2 漆酶固定化研究进展 | 第9-13页 |
| 1.2.1 漆酶固定化方法 | 第9-11页 |
| 1.2.2 漆酶固定化材料 | 第11-12页 |
| 1.2.3 漆酶固定化实例 | 第12-13页 |
| 1.3 课题来源及研究目的意义 | 第13-14页 |
| 1.3.1 课题来源 | 第13页 |
| 1.3.2 课题目的意义 | 第13-14页 |
| 2 胞外重组CotA漆酶的制备及固定化 | 第14-23页 |
| 2.1 材料 | 第14-16页 |
| 2.1.1 菌株来源 | 第14页 |
| 2.1.2 培养基 | 第14页 |
| 2.1.3 主要实验药品 | 第14页 |
| 2.1.4 仪器设备 | 第14页 |
| 2.1.5 自配试剂 | 第14-15页 |
| 2.1.6 主要实验仪器 | 第15-16页 |
| 2.2 实验方法 | 第16-20页 |
| 2.2.1 重组CotA漆酶粗酶液的制备 | 第16页 |
| 2.2.2 重组CotA漆酶粗酶液的浓缩 | 第16-17页 |
| 2.2.3 重组CotA漆酶的纯化 | 第17页 |
| 2.2.4 纯化后CotA漆酶的去盐、去咪唑和浓缩处理 | 第17页 |
| 2.2.5 SDS-聚丙烯酰胺凝胶（SDS-PAGE）电泳 | 第17-18页 |
| 2.2.6 漆酶活性的测定方法 | 第18页 |
| 2.2.7 重组CotA漆酶的固定化 | 第18-20页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第20-21页 |
| 2.3.1 SDS-PAGE检测 | 第20页 |
| 2.3.2 重组CotA漆酶的固定化 | 第20-21页 |
| 2.4 本章小结 | 第21-23页 |
| 3 固定化漆酶酶学性质研究 | 第23-34页 |
| 3.1 材料 | 第23页 |
| 3.1.1 主要实验药品 | 第23页 |
| 3.1.2 仪器设备 | 第23页 |
| 3.2 实验方法 | 第23-24页 |
| 3.2.1 漆酶活性的测定方法 | 第23页 |
| 3.2.2 固定化CotA漆酶酶学性质研究 | 第23-24页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第24-32页 |
| 3.3.1 固定化漆酶最适pH及pH稳定性 | 第24-26页 |
| 3.3.2 固定化漆酶最适温度及温度稳定性 | 第26-29页 |
| 3.3.3 金属离子对固定化漆酶活性的影响 | 第29-30页 |
| 3.3.4 酶抑制剂对固定化漆酶活性的影响 | 第30-31页 |
| 3.3.5 去垢剂对固定化漆酶活性的影响 | 第31-32页 |
| 3.3.6 有机溶剂对固定化漆酶活性的影响 | 第32页 |
| 3.4 本章小结 | 第32-34页 |
| 4 固定化CotA漆酶在染料降解中的应用 | 第34-42页 |
| 4.1 材料 | 第34页 |
| 4.1.1 主要实验药品 | 第34页 |
| 4.1.2 主要实验仪器 | 第34页 |
| 4.1.3 自配试剂 | 第34页 |
| 4.2 实验方法 | 第34-35页 |
| 4.2.1 CotA漆酶的固定化 | 第34页 |
| 4.2.2 固定化漆酶和游离漆酶对染料的降解 | 第34-35页 |
| 4.2.3 固定化漆酶降解染料的重复使用次数 | 第35页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第35-41页 |
| 4.3.1 固定化漆酶和游离漆酶对染料的降解 | 第35-38页 |
| 4.3.2 固定化漆酶降解染料的重复使用次数研究 | 第38-41页 |
| 4.4 本章小结 | 第41-42页 |
| 结论 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-46页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第46-47页 |
| 致谢 | 第47-48页 |