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蛋白激酶A作为微管亲和调控蛋白激酶2新型上游激酶调节微管稳定以及神经元极化

摘要第1-6页
Abstract第6-9页
第一章 引言第9-16页
   ·MARKZ结构与分布第9-10页
   ·MARKZ活性调节第10-11页
   ·MARKZ参与调节神经元极化第11-13页
   ·MARZK参与调节微管稳定第13-14页
   ·MARKZ的其它生物学功能第14-16页
第二章 材料和方法第16-26页
   ·实验材料和仪器第16-18页
   ·实验方法第18-26页
第三章 实验结果第26-39页
   ·质粒制备第26页
   ·胚胎18天原代海马神经元转染体系建立第26-28页
   ·PAK逆转MARKZ过表达导致的神经元轴突破坏第28页
   ·PKA抑制MARKZ对肠u262磷酸化第28-29页
   ·内源性PKA催化亚基与MARKZ在原代海马神经元中共定位第29-30页
   ·PKA与MARKZ在细胞内直接相互作用第30-31页
   ·生物信息学预测PKA可能磷酸化MARKZ丝氨酸490第31-32页
   ·PKA磷酸化MARKZ丝氨酸409位第32页
   ·PKA通过磷酸化MARKZ丝氨酸490抑制MARKZ活性第32-33页
   ·PKA与MARZK突变形式MARKsZ礴90A相互作用第33-34页
   ·PKA通过磷酸化MARKZ丝氨酸490调节神经元分化第34-35页
   ·统计分析PKA通过磷酸化MARKZ丝氨酸490影响神经元突起分化长度第35-36页
   ·统计分析PKA通过磷酸化MARKZ丝氨酸409对神经元极性影响第36-37页
   ·PKA逆转MARKZ对徽管破坏第37页
   ·PKA不能逆转pEGFP-MARK2~(S409A)导致的微管破坏第37-38页
   ·pKA与MARKZ在HEK293细胞内共定位第38-39页
第四章 讨论第39-41页
第五章 结论第41-42页
附录第42-43页
参考文献第43-48页
致谢第48页

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