| 摘要 | 第1-8页 |
| ABSTRACT | 第8-13页 |
| 第一部分 文献综述 | 第13-21页 |
| ·热激蛋白的发现及研究历史 | 第13页 |
| ·热激蛋白分类以及低分子量热激蛋白组成特点 | 第13-14页 |
| ·低分子量热激蛋白的多样性 | 第14页 |
| ·热激蛋白的生物学功能 | 第14-16页 |
| ·热激蛋白的“分子伴侣”活性 | 第15页 |
| ·热激蛋白与细胞凋亡 | 第15-16页 |
| ·低分子量热激蛋白的生物学功能的假说 | 第16页 |
| ·低分子量热激蛋白基因的表达调控 | 第16-17页 |
| ·热激蛋白在生物体内的表达研究 | 第17-18页 |
| ·热激蛋白在植物中的表达 | 第17页 |
| ·热激蛋白在动物中的表达 | 第17-18页 |
| ·热激蛋白体外表达研究 | 第18页 |
| ·低分子量热激蛋白的细胞功能及其在疾病上的作用 | 第18-19页 |
| ·家蚕低分子量热激蛋白的研究进展 | 第19-21页 |
| 第二部分 引言 | 第21-23页 |
| ·研究意义 | 第21-22页 |
| ·实验技术路线 | 第22-23页 |
| 第三部分 材料与方法 | 第23-37页 |
| ·实验材料 | 第23-25页 |
| ·材料 | 第23页 |
| ·主要仪器 | 第23页 |
| ·主要试剂，常用溶液及培养基 | 第23-25页 |
| ·生物信息学途径及其相关网站 | 第25页 |
| ·实验方法 | 第25-37页 |
| ·家蚕后部丝腺基因组提取 | 第25-26页 |
| ·基因克隆及测序 | 第26-30页 |
| ·家蚕丝腺cDNA模板的制备 | 第30-32页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第32页 |
| ·大肠杆菌中诱导目的蛋白表达的基本方法 | 第32页 |
| ·制备细胞抽提物 | 第32-33页 |
| ·聚丙烯酰氨凝胶电泳分析 | 第33-36页 |
| ·原核表达蛋白的鉴定 | 第36页 |
| ·表达蛋白的功能鉴定 | 第36-37页 |
| 第四部分 结果与分析 | 第37-55页 |
| ·家蚕sHSPs的生物信息学分析 | 第37-46页 |
| ·家蚕sHSPs基因获得以及核酸结构的分析 | 第37页 |
| ·家蚕sHSPs基因保守区相似性和家蚕sHSPs功能域预测 | 第37页 |
| ·家蚕sHSPs基因EST证据的分布情况 | 第37-40页 |
| ·家蚕sHSPs基因组织表达分析 | 第40-43页 |
| ·家蚕sHSPs基因时期表达分析 | 第43-46页 |
| ·家蚕sHSPs基因的克隆 | 第46-49页 |
| ·家蚕sHSPs系统进化分析 | 第49-51页 |
| ·Bmhsp24.3基因在正常与热刺激条件下的表达模式 | 第51-52页 |
| ·Bmhsp24.3体外表达研究 | 第52-55页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第52-53页 |
| ·Bmhsp24.3基因在大肠杆菌中的表达 | 第53页 |
| ·重组蛋白BmHSP24.3的鉴定 | 第53-54页 |
| ·重组蛋白BmHSP24.3功能鉴定 | 第54-55页 |
| 第五部分 讨论 | 第55-58页 |
| ·家蚕sHSPs与果蝇sHSPs比较 | 第55页 |
| ·家蚕sHSPs系统进化分析 | 第55-56页 |
| ·Bmhsp24.3基因在正常与热刺激条件下的表达模式 | 第56页 |
| ·BmsHSPs基因体外表达研究 | 第56-57页 |
| ·Bmhsp24.3基因的功能分析 | 第57-58页 |
| 第六部分 小结 | 第58-60页 |
| ·家蚕sHSPs获得以及结构分析 | 第58页 |
| ·Bmshsps基因表达特性 | 第58页 |
| ·家蚕sHSPs系统进化分析 | 第58-59页 |
| ·重组蛋白BmHSP24.3功能分析 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-69页 |
| 缩略词表 | 第69-70页 |
| 致谢 | 第70页 |
