| 第一章 绪言 | 第1-22页 |
| ·猪瘟研究进展 | 第11-17页 |
| ·概述 | 第11页 |
| ·猪瘟病原、临床症状与发病机理 | 第11-12页 |
| ·猪瘟的分布与危害 | 第12页 |
| ·猪瘟的流行动态 | 第12-13页 |
| ·猪瘟的诊断 | 第13-15页 |
| ·猪瘟的防制 | 第15-17页 |
| ·猪瘟病毒研究进展 | 第17-22页 |
| ·猪瘟病毒粒子的结构 | 第17-18页 |
| ·猪瘟病毒理化特性 | 第18页 |
| ·猪瘟病毒的抗原性、毒力和分型 | 第18-19页 |
| ·猪瘟病毒的分子生物学研究 | 第19-22页 |
| 第二章 猪瘟病毒E2蛋白在大肠埃希氏菌中的可溶性表达 | 第22-29页 |
| ·材料与方法 | 第22-25页 |
| ·毒株 | 第22页 |
| ·菌株和质粒 | 第22页 |
| ·酶和试剂 | 第22页 |
| ·仪器和设备 | 第22页 |
| ·设计合成引物 | 第22-23页 |
| ·提取病毒RNA并克隆目的片段 | 第23-24页 |
| ·构建重组表达载体 | 第24页 |
| ·诱导表达重组蛋白 | 第24-25页 |
| ·鉴定所表达的蛋白 | 第25页 |
| ·结果 | 第25-28页 |
| ·目的基因的克隆 | 第25-26页 |
| ·重组表达载体的鉴定 | 第26-27页 |
| ·重组蛋白的表达 | 第27页 |
| ·表达产物的检测 | 第27-28页 |
| ·讨论 | 第28-29页 |
| ·表达载体、宿主菌与外源基因 | 第28页 |
| ·融合蛋白pGST-E2的可溶性表达条件 | 第28-29页 |
| 第三章 猪瘟病毒重组E2蛋白的纯化 | 第29-35页 |
| ·材料与方法 | 第29-32页 |
| ·试剂 | 第29页 |
| ·材料与方法 | 第29页 |
| ·相关溶液的配制 | 第29-30页 |
| ·表达重组E2蛋白工程菌的制备 | 第30页 |
| ·亲和层析法纯化流程 | 第30-31页 |
| ·浓缩E2蛋白浓度、纯度的测定 | 第31页 |
| ·E2蛋白活性测定 | 第31-32页 |
| ·结果 | 第32页 |
| ·亲和层析法纯化流程结果 | 第32页 |
| ·浓缩E2蛋白浓度、纯度的测定 | 第32页 |
| ·E2蛋白活性测定 | 第32页 |
| ·讨论 | 第32-35页 |
| 第四章 基于重组E2蛋白建立并优化检测猪瘟病毒抗体的间接ELISA方法 | 第35-44页 |
| ·材料和方法 | 第35-38页 |
| ·抗原 | 第35页 |
| ·试剂和耗材 | 第35页 |
| ·所需溶液的配制 | 第35-36页 |
| ·间接ELISA方法的建立 | 第36-37页 |
| ·敏感性试验 | 第37页 |
| ·特异性试验 | 第37页 |
| ·重复性试验 | 第37页 |
| ·对比试验 | 第37页 |
| ·田间血清样品的检测 | 第37-38页 |
| ·结果 | 第38-43页 |
| ·间接ELISA方法最佳工作条件的确定 | 第38-39页 |
| ·间接ELISA方法阴阳性临界值的确定 | 第39页 |
| ·敏感性试验 | 第39-40页 |
| ·ELISA特异性试验 | 第40-41页 |
| ·重复性试验 | 第41页 |
| ·对比试验 | 第41-42页 |
| ·田间血清样品的检测 | 第42-43页 |
| ·保存期试验 | 第43页 |
| ·讨论 | 第43-44页 |
| 第五章 重组E2蛋白亚单位疫苗猪体免疫试验 | 第44-48页 |
| ·材料和方法 | 第44-45页 |
| ·免疫材料 | 第44页 |
| ·主要试剂 | 第44页 |
| ·疫苗的制备及免疫剂量 | 第44页 |
| ·实验动物及分组免疫 | 第44-45页 |
| ·抗体的监测 | 第45页 |
| ·结果 | 第45-46页 |
| ·实验猪体内CSFV特异性抗体的变化 | 第45-46页 |
| ·攻毒试验 | 第46页 |
| ·讨论 | 第46-48页 |
| 第六章 全文结论 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 作者简历 | 第55页 |