第一篇 基于重组SAG1蛋白的弓形虫ELISA试剂盒的构建及应用 | 第1-96页 |
第一章 前言 | 第17-21页 |
第二章 标准血清的鉴定 | 第21-38页 |
1 材料与方法 | 第22-27页 |
2 结果 | 第27-35页 |
·免疫电镜结果 | 第27-29页 |
·TSHE结果 | 第29-32页 |
·IB结果 | 第32-35页 |
3 讨论 | 第35-37页 |
4 结论 | 第37-38页 |
第三章 重组SAG1抗原的生产、纯化及鉴定 | 第38-61页 |
第一节 重组SAG1在大肠杆菌中的高效表达 | 第38-49页 |
1 材料与方法 | 第38-41页 |
2 结果 | 第41-46页 |
·普通发酵结果 | 第41页 |
·高密度发酵结果 | 第41页 |
·目标蛋白的表达量及产量分析 | 第41-44页 |
·目标蛋白活性鉴定 | 第44-46页 |
3 讨论 | 第46-48页 |
4 结论 | 第48-49页 |
第二节 重组SAG1的纯化与活性鉴定 | 第49-61页 |
1 材料与方法 | 第49-53页 |
2 结果 | 第53-58页 |
·Ni-NTA纯化结果 | 第53页 |
·Sephadex-G75纯化结果 | 第53-56页 |
·切胶结果 | 第56-57页 |
·纯化后rSAG1与其单克隆抗体的Western blot结果 | 第57页 |
·ELISA结果 | 第57-58页 |
3 讨论 | 第58-60页 |
4 结论 | 第60-61页 |
第四章 重组SAG1特异性IgG和IgM抗体检测体系的建立 | 第61-80页 |
第一节 rSAG1特异性IgG抗体检测体系的影响因素分析 | 第61-72页 |
1 材料与方法 | 第61-64页 |
2 结果 | 第64-69页 |
·rSAG1的肠激酶切割结果 | 第64-66页 |
·抗原包被浓度 | 第66-67页 |
·六组配伍方案的ELISA结果 | 第67-69页 |
·Western blot结果 | 第69页 |
3 讨论 | 第69-70页 |
4 结论 | 第70-72页 |
第二节 重组SAG1特异性IgM抗体检测体系的建立 | 第72-80页 |
1 材料与方法 | 第72-74页 |
2 结果 | 第74-78页 |
·捕获法中羊抗人IgM包被浓度 | 第74页 |
·捕获法中抗原及抗体的配对结果 | 第74页 |
·rSAG1-ELISA、TOXO-ELISA和捕获法的检测结果 | 第74-78页 |
3 讨论 | 第78-79页 |
4 结论 | 第79-80页 |
第五章 重组SAG1标准化ELISA试剂盒的构建与应用 | 第80-91页 |
1 材料与方法 | 第80-83页 |
2 结果 | 第83-88页 |
·试剂盒的反应条件 | 第83页 |
·临界值确定 | 第83-84页 |
·试剂盒的重复性结果 | 第84页 |
·试剂盒的稳定性结果 | 第84-87页 |
·试剂盒与国内外同类产品的比较结果 | 第87-88页 |
·试剂盒的应用结果 | 第88页 |
3 讨论 | 第88-89页 |
4 结论 | 第89-91页 |
参考文献 | 第91-96页 |
第二篇 广州管圆线虫优势诊断抗原的筛选、鉴定及其诊断体系的建立 | 第96-120页 |
第六章 前言 | 第96-98页 |
第七章 不同发育阶段广州管圆线虫抗原分析及优势诊断抗原的筛选 | 第98-107页 |
1 材料与方法 | 第98-99页 |
2 结果 | 第99-105页 |
·SDS-PAGE结果 | 第99-105页 |
·Western blot结果 | 第105页 |
3 讨论 | 第105-107页 |
第八章 广州管圆线虫Mr32 000抗原抗原的纯化及其诊断体系的建立 | 第107-117页 |
1 材料与方法 | 第107-109页 |
2 结果 | 第109-115页 |
·纯化AC32的SDS-PAGE结果 | 第109页 |
·纯化AC32的Western blot结果 | 第109页 |
·AC32-ELISA试剂盒的检测结果 | 第109-110页 |
·AC32的免疫胶体金体系的检测结果 | 第110-115页 |
3 讨论 | 第115-117页 |
参考文献 | 第117-120页 |
全文总结 | 第120-121页 |
综述 | 第121-135页 |
缩略词表 | 第135-137页 |
博士期间业绩一览表 | 第137-139页 |
致谢 | 第139-141页 |
原创明 | 第141页 |