色谱饼对生物大分子的快速纯化
| 第一章 文献综述 | 第1-24页 |
| ·概述 | 第11页 |
| ·色谱分离模式 | 第11-13页 |
| ·色谱理论 | 第11-13页 |
| ·生物大分子分离基本模式 | 第13页 |
| ·色谱饼 | 第13-16页 |
| ·基因药物特点及纯化技术 | 第16页 |
| ·人血清白蛋白 | 第16-18页 |
| ·溶菌酶 | 第18页 |
| ·细胞色素C | 第18-20页 |
| ·α-淀粉酶 | 第20-21页 |
| 参考文献 | 第21-24页 |
| 第二章 色谱饼对人血清白蛋白的快速纯化 | 第24-33页 |
| ·前言 | 第24-25页 |
| ·实验部分 | 第25-27页 |
| ·仪器和设备 | 第25页 |
| ·主要试剂与溶液配置 | 第25-26页 |
| ·人血清白蛋白粗溶液的制备 | 第26页 |
| ·色谱条件 | 第26页 |
| ·Bradford法测定蛋白含量 | 第26-27页 |
| ·SDS-PAGE凝胶电泳 | 第27页 |
| ·结果与讨论 | 第27-31页 |
| ·不同流速下色谱饼的分离性能 | 第27-28页 |
| ·流动相的选择 | 第28-29页 |
| ·流动相浓度 | 第29页 |
| ·pH | 第29页 |
| ·梯度时间 | 第29页 |
| ·流速的影响 | 第29-30页 |
| ·HSA的快速制备 | 第30-31页 |
| ·小结 | 第31-32页 |
| 参考文献 | 第32-33页 |
| 第三章 蛋清中溶菌酶的纯化 | 第33-42页 |
| ·前言 | 第33页 |
| ·实验部分 | 第33-35页 |
| ·仪器和设备 | 第33-34页 |
| ·试剂和材料 | 第34页 |
| ·溶菌酶的提取 | 第34页 |
| ·溶菌酶活性的测定 | 第34页 |
| ·Bradford法测定蛋白含量 | 第34页 |
| ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-39页 |
| ·疏水色谱对溶菌酶的纯化 | 第35页 |
| ·离子交换色谱对溶菌酶的纯化 | 第35-39页 |
| ·流动相的选择 | 第36页 |
| ·pH值 | 第36-37页 |
| ·盐浓度 | 第37-38页 |
| ·流动相缓冲液的影响 | 第38页 |
| ·梯度模式 | 第38页 |
| ·流速 | 第38-39页 |
| ·纯化结果的评价 | 第39页 |
| ·小结 | 第39-41页 |
| 参考文献 | 第41-42页 |
| 第四章 α-淀粉酶的纯化 | 第42-50页 |
| ·前言 | 第42页 |
| ·实验部分 | 第42-44页 |
| ·仪器和设备 | 第42页 |
| ·试剂和材料 | 第42-43页 |
| ·α-淀粉酶粗酶的提取 | 第43页 |
| ·α-淀粉酶活性的测定 | 第43-44页 |
| ·Bradford法测定蛋白含量 | 第44页 |
| ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第44页 |
| ·结果与讨论 | 第44-48页 |
| ·盐种类对分离的影响 | 第44页 |
| ·盐浓度 | 第44-45页 |
| ·pH | 第45-46页 |
| ·梯度时间 | 第46页 |
| ·流速 | 第46-47页 |
| ·α-淀粉酶的快速制备 | 第47-48页 |
| ·分离方法的评价 | 第48页 |
| ·小结 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-50页 |
| 第五章 细胞色素C的纯化 | 第50-58页 |
| ·实验部分 | 第50-51页 |
| ·仪器和设备 | 第50页 |
| ·试剂与材料 | 第50-51页 |
| ·细胞色素C的提取 | 第51页 |
| ·Bradford法测定蛋白含量 | 第51页 |
| ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第51页 |
| ·结果与讨论 | 第51-56页 |
| ·疏水色谱纯化细胞色素C | 第51-53页 |
| ·流动相的选择 | 第51页 |
| ·pH | 第51-52页 |
| ·梯度时间 | 第52页 |
| ·流速的影响 | 第52-53页 |
| ·离子交换色谱纯化细胞色素材C | 第53-56页 |
| ·流动相的选择 | 第54页 |
| ·pH | 第54-55页 |
| ·盐浓度 | 第55-56页 |
| ·梯度模式 | 第56页 |
| ·流速 | 第56页 |
| ·细胞色素C的分离纯化 | 第56页 |
| ·小结 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-58页 |
| 致谢 | 第58页 |
