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抑制有氧糖酵解逆转白血病K562/ADM多药耐药细胞的耐药性

中文摘要第3-6页
ABSTRACT第6-8页
缩略词表第11-13页
第一章 有氧糖酵解与肿瘤细胞耐药性第13-39页
    1 肿瘤的多药耐药性第13-15页
    2 肿瘤细胞的有氧糖酵解第15-20页
        2.1 局部微环境缺氧诱发有氧糖酵解第17-18页
        2.2 癌基因激活、抑癌基因的损伤诱导代谢转变第18页
        2.3 有氧糖酵解的增强为肿瘤带来增殖优势第18-20页
    3 有氧糖酵解的增强与肿瘤耐药第20-25页
        3.1 葡萄糖转运体第21-22页
        3.2 己糖激酶第22-23页
        3.3 丙酮酸激酶第23页
        3.4 乳酸脱氢酶第23-25页
        3.5 丙酮酸脱氢酶激酶第25页
    4 影响糖酵解的相关信号分子第25-31页
        4.1 PI3K-PKB/AKT信号通路调节糖代谢第25-28页
        4.2 AMPK对能量代谢的调控第28-29页
        4.3 c-Myc、HIF和P53共同调节糖酵解第29-31页
    5 GSK-3b与肿瘤耐药性第31-33页
    6 AS_2O_3的药理作用与细胞糖代谢的相关性第33-39页
        6.1 As_2O_3的药理学作用及机制第34-36页
        6.2 As_2O_3对肿瘤细胞信号转导的影响第36页
        6.3 As_2O_3与肿瘤多药耐药性第36-37页
        6.4 As_2O_3对糖代谢的影响第37-39页
第二章 白血病K562/ADM耐药细胞与K562敏感细胞的糖代谢差异第39-76页
    材料与方法第40-53页
        1 主要试剂第40页
        2 主要仪器第40-41页
        3 实验方法第41-53页
    结果第53-72页
        1 K562/ADM细胞和K562细胞对阿霉素的敏感性第53-54页
        2 K562/ADM耐药细胞糖代谢的重新编程第54-60页
        3 抑制糖酵解增强白血病细胞对阿霉素的敏感性第60-72页
    讨论第72-75页
    小结第75-76页
第三章 有氧糖酵解增强介导白血病K562/ADM细胞的耐药性第76-118页
    材料与方法第77-80页
        1 主要试剂第77页
        2 主要仪器第77页
        3 实验方法第77-80页
    结果第80-113页
        1 白血病K562/ADM耐药细胞和K562敏感细胞转录组差异表达分析第80-92页
        2 糖酵解抑制剂对白血病K562/ADM耐药细胞葡萄糖代谢相关信号通路的影响第92-95页
        3 糖酵解抑制剂下调AKT-MTOR信号通路增强K562/ADM耐药细胞的药物敏感性第95-106页
        4 GSK-3b表达及磷酸化水平第106-108页
        5 P-GP的表达第108-110页
        6 糖酵解抑制剂OX对白血病细胞周期的影响第110-112页
        7 糖酵解抑制剂OX诱导白血病细胞凋亡第112-113页
    讨论第113-117页
    小结第117-118页
第四章 三氧化二砷降低K562/ADM耐药细胞的有氧糖酵解功能第118-134页
    材料与方法第119页
        1 主要试剂第119页
        2 主要仪器第119页
        3 实验方法第119页
    结果第119-130页
        1 K562/ADM细胞和K562细胞对AS_2O_3的敏感性第119-120页
        2 AS_2O_3对K562/ADM和K562细胞葡萄糖代谢流量的影响第120-121页
        3 AS_2O_3对K562/ADM和K562细胞糖酵解相关酶活性的影响第121-125页
        4 AS_2O_3对K562/ADM细胞及K562细胞AKT-MTOR信号通路的影响第125-130页
    讨论第130-133页
        1 AS_2O_3与白血病K562/ADM耐药细胞的有氧糖酵解第130页
        2 AS_2O_3与AKT/MTOR信号通路第130-132页
        3 AS_2O_3的双重剂量依赖效应第132-133页
    小结第133-134页
结论第134-135页
总结与展望第135-137页
参考文献第137-146页
攻读学位期间完成的科研成果第146-147页
致谢第147-148页
附录第148-151页

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