| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 1 前言 | 第9-19页 |
| 1.1 绿脓杆菌研究概述 | 第9-12页 |
| 1.2 热休克蛋白研究概述 | 第12-18页 |
| 1.3 研究内容 | 第18页 |
| 1.4 研究目的与意义 | 第18页 |
| 1.5 创新点 | 第18-19页 |
| 2 材料与方法 | 第19-32页 |
| 2.1 材料 | 第19-21页 |
| 2.2 方法 | 第21-32页 |
| 3 结果与分析 | 第32-41页 |
| 3.1 鉴定重组表达质粒pET-28a-HHP | 第32-33页 |
| 3.2 重组蛋白HHP表达SDS-PAGE分析结果 | 第33页 |
| 3.3 包涵体洗涤条件的优化 | 第33-34页 |
| 3.4 Q SepharoseTM High Performance阴离子交换层析 | 第34页 |
| 3.5 金属螯合层析（Cu2+） | 第34-35页 |
| 3.6 抗体效价测定结果 | 第35页 |
| 3.7 动物攻毒剂量测定及LD50测定结果 | 第35-36页 |
| 3.8 攻毒保护实验结果 | 第36-37页 |
| 3.9 PEA经阴离子交换层析纯化结果 | 第37-38页 |
| 3.10 Western blot检测纯化后的PEA | 第38页 |
| 3.11 抗原SEB-HSP65、PEA、HHP的抗体滴度比较结果 | 第38-39页 |
| 3.12 优化后的免疫程序抗体效价测定结果 | 第39页 |
| 3.13 优化后的免疫程序的攻毒保护实验结果 | 第39-41页 |
| 4 讨论 | 第41-43页 |
| 4.1 表达系统的选择 | 第41页 |
| 4.2 洗涤包涵体条件的优化 | 第41页 |
| 4.3 蛋白层析的选择 | 第41-42页 |
| 4.4 抗原特异性的确定 | 第42页 |
| 4.5 免疫程序的建立与优化 | 第42-43页 |
| 5 结论 | 第43-45页 |
| 5.1 成功构建重组质粒pET-28a-HHP | 第43页 |
| 5.2 确定最佳包涵体复性条件 | 第43页 |
| 5.3 获得高纯度重组蛋白HHP | 第43页 |
| 5.4 免疫动物产生高滴度抗体 | 第43页 |
| 5.5 免疫动物能够抵抗高剂量毒素攻击 | 第43-44页 |
| 5.6 确定最佳免疫程序 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-51页 |
| 作者简介 | 第51-52页 |
| 致谢 | 第52页 |
