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蛋白质乙酰化调控小GTPase Arf6信号转导机制的研究

摘要第5-7页
Abstract第7-8页
第一章 绪论第12-75页
    1.1 趋化因子的研究简介第12-28页
        1.1.1 趋化因子的分类与生物学特征第12-17页
        1.1.2 趋化因子与肿瘤免疫应答第17页
        1.1.3 趋化因子与肿瘤的发展、生长和血管再生第17-18页
        1.1.4 趋化因子与肿瘤的侵袭和转移第18-19页
        1.1.5 趋化因子与恶性肿瘤的相关性第19-24页
        1.1.6 趋化因子CCL18的研究进展第24-28页
    1.2 Ar6的研究现状第28-41页
        1.2.1 Arf蛋白的分类与结构第28-30页
        1.2.2 Arf6在胞吞过程中的作用第30-31页
        1.2.3 Ar6调控微丝和细胞骨架的重排第31-33页
        1.2.4 Arf6调节细胞质膜的动态性第33页
        1.2.5 Arf的活性调节蛋白第33-37页
        1.2.6 ACAP4蛋白的研究现状第37-41页
    1.3 细胞有丝分裂简介第41-64页
        1.3.1 真核生物有丝分裂概述第41-43页
        1.3.2 动点的结构与组装第43-50页
        1.3.3 动点-微管连接的分子基础与调控机制第50-55页
        1.3.4 Aurora B在动点-微管连接纠错中的功能第55-60页
        1.3.5 纺锤体组装检验点的概述第60-64页
    1.4 丝氨酸苏氨酸磷酸酶PP1的研究进展第64-75页
        1.4.1 蛋白磷酸化与丝氨酸苏氨酸磷酸酶PP1的概述第64-67页
        1.4.2 丝氨酸苏氨酸磷酸酶PP1在细胞周期调控中的功能第67-75页
第二章 实验材料与方法第75-88页
    2.1 实验材料第75-78页
        2.1.1 载体第75页
        2.1.2 质粒第75-76页
        2.1.3 细胞株第76-77页
        2.1.4 试剂第77-78页
    2.2 实验方法第78-88页
        2.2.1 大肠杆菌感受态细胞的制备法第78页
        2.2.2 DNA的扩增第78-79页
        2.2.3 基因片段重组第79页
        2.2.4 质粒转化第79-80页
        2.2.5 DNA的小量提取第80页
        2.2.6 GST融合蛋白质的表达与纯化第80-81页
        2.2.7 His融合蛋白质的表达与纯化第81-82页
        2.2.8 MBP融合蛋白质的表达与纯化第82-83页
        2.2.9 pulldown实验第83页
        2.2.10 免疫沉淀共沉淀实验第83-84页
        2.2.11 免疫印迹实验第84-85页
        2.2.12 体外磷酸化第85页
        2.2.13 磷酸钙法转染293T细胞第85-86页
        2.2.14 脂质体法转染HeLa细胞——转染质粒DNA第86页
        2.2.15 脂质体法转染HeLa细胞——转染siRNA第86页
        2.2.16 免疫荧光实验第86-88页
第三章 结果与讨论第88-138页
    3.1 趋化因子CCL18刺激PCAF乙酰化ACAP4调控乳腺癌细胞的迁移第88-112页
        3.1.1 引言第88-90页
        3.1.2 ACAP4在体内能够发生乙酰化修饰第90-93页
        3.1.3 乙酰转移酶PCAF与ACAP4相互作用第93-98页
        3.1.4 PCAF乙酰化ACAP4的K311位第98-102页
        3.1.5 ACAP4 K311位的乙酰化降低ACAP4与质膜的结合第102-106页
        3.1.6 ACAP4的乙酰化调节Acapin与Arf6竞争性结合ACAP4第106-110页
        3.1.7 讨论与展望第110-112页
    3.2 GSK3β磷酸化PP1γ调节PP1γ与Aurora B结合进而调节Aurora B的活性第112-138页
        3.2.1 引言第112-116页
        3.2.2 GSK3β特异性的与PP1γ结合第116页
        3.2.3 GSK3β体外磷酸化PP1γ的T307以及T311位第116-123页
        3.2.4 PP1γ的T307/T311位模拟磷酸化促进PP1γ与Aurora B的结合第123-128页
        3.2.5 PP1γ的T307/T3 11位模拟磷酸化促进Aurora B的T232位磷酸化第128-130页
        3.2.6 PP1γ调控Aurora B T232位磷酸化机制的探索第130-135页
        3.2.7 讨论与展望第135-138页
参考文献第138-169页
致谢第169-170页
在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果第170页

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