| 前言 | 第4-5页 |
| 中文摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 第一章 绪论 | 第13-29页 |
| 1.1 背景知识 | 第13-26页 |
| 1.1.1 艾滋病与病毒介绍 | 第13-17页 |
| 1.1.2 病毒蛋白Vpx的研究历程 | 第17-20页 |
| 1.1.3 SAMHD1抗病毒作用的分子机制 | 第20-23页 |
| 1.1.4 病毒蛋白Vpx-CRL4(DCAF1) E3连接酶与SAMHD1相互作用的研究现状 | 第23-26页 |
| 1.2 研究的目的及意义 | 第26-29页 |
| 第二章 材料与方法 | 第29-41页 |
| 2.1 实验材料、仪器和试剂 | 第29-32页 |
| 2.1.1 质粒构建 | 第29-30页 |
| 2.1.2 主要仪器 | 第30页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第30-31页 |
| 2.1.4 抗体 | 第31页 |
| 2.1.5 菌株 | 第31-32页 |
| 2.1.6 细胞系 | 第32页 |
| 2.2 实验方法 | 第32-41页 |
| 2.2.1 常规PCR反应 | 第32-33页 |
| 2.2.2 氨基酸定点突变PCR反应 | 第33页 |
| 2.2.3 质粒构建 | 第33-35页 |
| 2.2.4 转化 | 第35页 |
| 2.2.5 质粒大提（碱裂解法） | 第35-37页 |
| 2.2.6 细胞复苏与培养 | 第37页 |
| 2.2.7 转染（PEI法） | 第37-38页 |
| 2.2.8 病毒收获与纯化 | 第38页 |
| 2.2.9 免疫共沉淀 | 第38-39页 |
| 2.2.10 Western Blot | 第39页 |
| 2.2.11 免疫荧光（以12孔板为例） | 第39-41页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第41-79页 |
| 3.1 病毒蛋白Vpx的C末端多脯氨酸结构域在Vpx促进病毒感染巨噬细胞中的作用研究 | 第41-60页 |
| 3.1.1 Vpx蛋白C末端多脯氨酸结构域对于SIVmac所编码的Vpx蛋白抵抗蛋白酶体的降解至关重要 | 第41-46页 |
| 3.1.2 C末端多脯氨酸结构域促进Vpx蛋白在宿主细胞核内聚积 | 第46-50页 |
| 3.1.3 病毒蛋白Vpx C末端多脯氨酸结构域对Vpx蛋白自身功能的重要调控作用 | 第50-58页 |
| 3.1.4 小结与讨论 | 第58-60页 |
| 3.2 灵长类免疫缺陷病毒Vpx蛋白C端富脯氨酸保守功能结构域参与调控自身功能的分子机制研究 | 第60-66页 |
| 3.2.1 多脯氨酸结构域保护病毒蛋白Vpx抵抗非CRL4（DCAF1）泛素连接酶依赖的蛋白酶体降解 | 第61-64页 |
| 3.2.2 小结与讨论 | 第64-66页 |
| 3.3 病毒蛋白Vpx逃避宿主细胞内CRL4(DCAF1)泛素连接酶抑制因子Merlin的调控作用及机制研究 | 第66-76页 |
| 3.3.1 CRL4（DCAF1）泛素复合体抑制因子Merlin对病毒蛋白Vpx利用此泛素复合体降解SAMHD1没有影响 | 第67-70页 |
| 3.3.2 病毒蛋白Vpx、泛素复合体抑制因子Merlin与DCAF1的结合区域不同 | 第70-73页 |
| 3.3.3 DCAF1蛋白缺失Merlin结合区域后依然能维持Vpx降解SAMHD1的功能 | 第73-76页 |
| 3.3.4 小结与讨论 | 第76页 |
| 3.4 鉴定出一种DCAF1显性失活突变体具有抑制Vpx蛋白诱导SAMHD1蛋白泛素化依赖性降解的活性 | 第76-79页 |
| 第四章 结论 | 第79-81页 |
| 参考文献 | 第81-93页 |
| 作者简介 | 第93-95页 |
| 致谢 | 第95页 |
