| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 1 前言 | 第10-25页 |
| ·MAPK 信号转导途径简介 | 第10-13页 |
| ·P38 信号通路是MAPK 级联通路中的一条分支 | 第13-20页 |
| ·p38 的发现及亚型 | 第13-14页 |
| ·p38 MAPK 的结构特征 | 第14-15页 |
| ·p38 信号通路的调节 | 第15-19页 |
| ·p38 信号通路和其它转导途径之间的相互联系 | 第19页 |
| ·p38 的生物学功能 | 第19-20页 |
| ·小结 | 第20页 |
| ·TAB1 是一种重要的构架蛋白 | 第20-23页 |
| ·TAB1 的发现 | 第20-21页 |
| ·TAB1 与TAK1 的相互作用 | 第21-22页 |
| ·TAB1 也能直接与p38α相互作用 | 第22-23页 |
| ·本论文的研究目的与意义 | 第23-25页 |
| 2 材料和方法 | 第25-44页 |
| ·常用药品和试剂 | 第25页 |
| ·DNA 相关实验方法 | 第25-40页 |
| ·质粒载体 | 第25-26页 |
| ·大肠杆菌(Escherichia coli)感受态细胞的制备和DNA 转化 | 第26-27页 |
| ·质粒DNA 的提取 | 第27-29页 |
| ·质粒DNA 的工具酶处理 | 第29-30页 |
| ·纯化DNA 片段 | 第30-31页 |
| ·DNA 连接反应 | 第31页 |
| ·PCR 相关实验 | 第31-32页 |
| ·哺乳动物细胞表达质粒的构建 | 第32-40页 |
| ·细胞培养及转染 | 第40-41页 |
| ·细胞培养 | 第40-41页 |
| ·瞬时转染 | 第41页 |
| ·蛋白质相关实验方法 | 第41-44页 |
| ·免疫共沉淀 | 第41-42页 |
| ·蛋白质的SDS-PAGE 电泳与Western blot 分析 | 第42-43页 |
| ·圆二色性光谱分析 | 第43-44页 |
| 3 结果与讨论 | 第44-65页 |
| ·结果与分析 | 第44-57页 |
| ·TAB1 上的Pro412 是TAB1 与p38α结合的重要位点 | 第44-46页 |
| ·TAB1 相互作用区域与MKK3 和MEF2A 的结合区域相似 | 第46-48页 |
| ·CD 结构域和ED 位点并非p38α?TAB1 相互作用所必需的 | 第48-50页 |
| ·p38α羧基末端结构域上的2 个区域是其与TAB1 结合所必需的 | 第50-52页 |
| ·Thr218 在p38α-TAB1 相互作用中起了重要作用 | 第52-53页 |
| ·Ile 275 对于p38α-TAB1 相互作用来说很重要 | 第53-55页 |
| ·将p38β上的Thr218 和Ile275 替换成p38α上的序列会导致p38β具有与TAB1 较弱的相互作用 | 第55-57页 |
| ·总结与讨论 | 第57-65页 |
| 参考文献 | 第65-70页 |
| 在学期间发表论文 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71页 |
